Допомога по Теле2, тарифи, питання

Цей відеоурок призначений для самостійного вивчення теми "Амінокислоти. Білки". У ході цього заняття учні дізнаються про склад та властивості амінокислот та природних полімерів - білків. Вчитель розповість про те, як утворюються амінокислоти та які функціональні групи входять до їх складу.

Тема: Органічні речовини

Амінокислоти. Білки

Амінокислоти- це речовини, в молекулах яких містяться одночасно аміногрупа - NH 2 та карбоксильна група -СООН.Наприклад:

Амінокислоти можна розглядати як карбонові кислоти, в молекулах яких атом водню в радикалі заміщений аміногрупою. Загальна формула амінокислот може бути записана так:H 2 N- CH- R- COOHде R - вуглеводневий радикал.

При цьому аміногрупа може перебувати у різних атомів вуглецю, що зумовлює один із видів ізомерії амінокислот. Щоб у назві ізомерів можна було вказувати положення групи _ NH 2 по відношенню до карбоксилу, атоми вуглецю в молекулі амінокислоти позначають послідовно літерами грецького алфавіту: α, β, γ, δ, ε і т.д. Наявність і аміногрупи, і карбоксильної у складі амінокислот забезпечує їх амфотернівластивості. З цієї причини амінокислоти можуть взаємодіяти між собою, утворюючи полипептидные ланцюга. Група атомів -ЗІ-NH-, що утворюється при взаємодії молекул амінокислот, називається пептидний,або амідною групою, а зв'язок між атомами вуглецю та азоту в ній - пептидний,чи амідної.

У таблиці 1 наведено ряд амінокислот з положенням аміногрупи наприкінці вуглецевого ланцюга.

Амінокислоти – безбарвні кристалічні речовини, розчинні у воді; багато хто з них має солодкий смак. Температура плавлення амінокислот вище 22°С.

Білки

Білки-поліпептиди, що виконують специфічні біологічні функції у живих організмах

У живому організмі із залишків амінокислот синтезуються такі важливі біологічні полімери, як білки. Вони містяться в протоплазмі та ядрі всіх рослинних та тваринних клітин і є головними носіями життя (Рис. 1).

Мал. 1. Складний білок гемоглобін забезпечує клітини тканин киснем і виводить з організму вуглекислий газ.

Різноманітність білків визначається тим, які залишки амінокислот та у якій послідовності утворюють молекулу білка. Через війну гідролізу білків, тобто. в результаті їх взаємодії з водою було виділено понад 20 амінокислот. Обчислено математичними методами, що, поєднуючись один з одним, вони можуть дати понад 2,4 . 10 18 різних комбінацій. Різноманітність білків збільшується ще й від того, що до їх молекул можуть входити атоми та інших. хімічних елементів. Це вуглець (його масова частка становить 50-55%), кисень (21,5-23,5%), азот (15-17%), водень (6,5-7,3%), сірка (0,3 -2,5%), а також невеликі кількості фосфору, йоду, заліза та інших елементів. Тому свої білки притаманні кожному живому організму та навіть кожному індивіду.

Білки є унікальними. Кожен із них виконує свою біологічну роль. Так, з одних білків утворюються м'язові тканини, з інших – покривна, з третіх – опорна (рис. 2).

Мал. 2. Біологічна рольбілків у живих організмах

Кольорові реакції білків

- Ксантопротеїнова.З азотною кислотоюбілки дають жовте фарбування, що переходить при дії аміаку в оранжеве.

- Біуретова.З солями міді та лугами білки дають фіолетове забарвлення.

Речовинами білкової природи є також гормони та ферменти. Ферментиможна як каталізатори біохімічних процесів. Вони у багато разів прискорюють процеси, що протікають у живих організмах. Гормони- дуже активні речовини, які впливають на діяльність певних органів та систем органів та регулюють процеси обміну речовин.

Успіхи у вивченні та синтезі білків

Нині ведуться активні дослідження методів промислового отримання білків. На сьогоднішній день вже отримано кілька білкових молекул штучним шляхом. Тільки це сталося внаслідок дуже довгих і дорогих процесів. У живих організмах ці реакції протікають миттєво, за кілька секунд. Тому деякі білкові речовини – гормони, ферменти, антибіотики – одержують біотехнологічними методами, використовуючи живі організми, як своєрідні фабрики. Наразі вже розроблено шляхи отримання понад 120 різних видівштучних м'ясних та рибних продуктів.

Підбиття підсумку уроку

Ви дізналися про склад та деякі властивості амінокислот та білків, навчилися пояснювати амфотерність амінокислот та розуміти суть взаємодії між ними. Дізналися, що білки – природні полімери (поліпептиди) – побудовані із залишків молекул α-амінокислот та виконують специфічні біологічні функції в живих організмах.

1. Рудзітіс Г.Є. Неорганічна та органічна хімія. 9 клас: Підручник для загальноосвітніх установ: базовий рівень/Г.Є. Рудзітіс, Ф.Г. Фельдман. - М: Просвітництво, 2009.

2. Попіль П.П. Хімія. 9 клас: Підручник для загальноосвітніх навчальних закладів/П.П. Попіль, Л.С. Крівля. – К.: ІЦ «Академія», 2009. – 248 с.: іл.

3. Габрієлян О.С. Хімія. 9 клас: Підручник. – М.: Дрофа, 2001. – 224 с.

1. Рудзітіс Г.Є. Неорганічна та органічна хімія. 9 клас: Підручник для загальноосвітніх установ: базовий рівень/Г.Є. Рудзітіс, Ф.Г. Фельдман. – К.: Просвітництво, 2009. – №№ 13-15 (с. 173).

2. Обчисліть масову частку азоту в амінооцтовій кислоті.

3. Напишіть рівняння реакції взаємодії амінооцтової кислоти з їдким натром та з соляною кислотою. Назвіть продукти реакції.

АМІНИ

Похідні аміаку, в молекулах яких один або кілька атомів водню заміщені вуглеводневими радикалами:

CH 3 - NH 2 C 2 H 5 - NH 2 C 3 H 7 - NH 2

метиламін етиламін пропіламін

Група - NH 2називається аміногрупою. Аміни – органічні основи.

Найбільше практичне значення має ароматичний амін. анілін.

Анілін C 6 H 5 -NH 2(Феніламін).

Анілін є безбарвною маслянистою рідиною з характерним запахом. На повітрі швидко окислюється і набуває червоно-бурого забарвлення. Отруйний. Анілін слабша основа, ніж аміни граничного ряду.

1. Аміносполуки. Класифікація, ізомерія, назви та фізичні властивості

2. Хімічні властивості амінів. Основність амінів (Загорський В.В.)

3. Особливості властивостей аніліну. Отримання та застосування амінів

Теоретичний матеріал на тему "Аміни" можна переглянути

ПЕРЕВІРТЕ СЕБЕ:

тест "Номенклатура амінів"

АМІНОКИСЛОТИ

Азотовмісні органічні речовини, молекули яких містять карбоксильну групу - COOH та аміногрупу - NH 2 .

NH 2 -CH 2 -COOH NH 2 -CH 2 -CH 2 -COOH

амінооцтова кислота β-амінопропінова кислота

Амінокислоти та пептиди в промисловості та медицині

Щорічно у світі виробляється понад 200 тис. тонн амінокислот, які використовуються в основному як харчові добавки та компоненти кормів для худоби. Традиційним промисловим методом їх отримання є ферментація, проте дедалі більшого значення набувають хімічні та особливо ферментативні методи синтезу різних амінокислот. Найбільшу питому вагу у промисловому одержанні амінокислот має лізин та глутамінова кислота, у великих кількостях виробляють також гліцин та метіонін. Амінокислоти, особливо незамінні, тобто не синтезуються в організмі, представляють великий інтерес насамперед для медицини та харчової промисловості. Фенілаланін є попередником низки гормонів, що здійснюють багато регуляторних реакцій в організмі, метіонін - основний донор метильних угруповань при синтезі адреналіну, креатину, а також джерело сірки при утворенні тіаміну, Валін бере участь у синтезі пантотенової кислоти, треонін - попередник вітаміну В12 і т.д. Отже, дефіцит амінокислот, що сприяє порушенню багатьох обмінних процесів, має поповнюватися за рахунок введення відповідних екзогенних амінокислот.

Амінокислоти як лікарські речовини

Амінокислоти широко застосовуються у медичній практиці. Насамперед це стосується таких амінокислот як метіонін, гістидин, глутамінова та аспарагінова кислоти. В останні роки список амінокислот - лікарських препаратів- Суттєво розширився. До нього входять аргінін, ароматичні амінокислоти, цистеїн та деякі інші.

Аргініну поєднанні з аспартатом чи глутаматом допомагає при захворюванні печінки. K-Na-аспартат знімає втому та полегшує біль у серці, його рекомендують при захворюванні печінки та діабеті. Цистеїн захищає SH-ферменти в печінці та інших тканинах від окислення та чинить детоксикувальну дію. Він виявляє також захисну дію від пошкодження, що викликаються опроміненням. Дігідроксифенілаланін та D-фенілаланін ефективні при хворобі Паркінсона. З поліамінокислот одержують хороший матеріал для хірургії.

Глутамінова кислотавикористовується в психіатрії при епілепсії і особливо в дитячій психіатрії для лікування недоумства та наслідків пологових травм. Крім того, її застосовують у комплексній терапії виразкової хворобита при гіпоксії. Дуже ефективним лікарським препаратом є похідне глутамінової кислоти – гамма-аміномасляна кислота, або ГАМК. Вона утворюється з глутамінової кислоти в результаті декарбоксилювання за допомогою ферменту 4-амінобутират: 2-оксиглутаратамінотрансферази в присутності піридоксальфосфату. ГАМК гальмує передачу нервового імпульсу в центральних синапсах нервової системи. На основі ГАМК створено лікарський препарат гаммалон (амінолон), який застосовується при порушеннях мозкового кровообігупісля інсульту, при атеросклерозі мозкових судин, втрати пам'яті.

Аспарагінова кислотасприяє підвищенню споживання кисню серцевим м'язом. У кардіології застосовують панангін – препарат, що містить аспартат калію та аспартат магнію. Панангін застосовують для лікування різноманітних аритмій, а також ішемічної хвороби серця.

Метіонінзахищає організм при отруєнні бактеріальними ендотоксинами та деякими іншими отрутами, у зв'язку з цим використовується для захисту організму від токсикантів довкілля. Має радіопротекторну властивість.

Гліцин, подібно до ГАМК, є медіатором гальмування в ЦНС. У медичній практиці застосовується на лікування алкоголізму. Похідне гліцину – бетаїн – є ефективним гепатопротекторним препаратом, що покращує процеси травлення.

Ефективним є використання амінокислот як харчових добавок, що має подвійне значення: як лікувальні компоненти, а також для поліпшення поживної цінності харчових продуктів і надання їм оптимальних смакових властивостей.

Амінокислоти в сільському господарстві

Амінокислоти в сільському господарстві амінокислоти застосовуються переважно як кормові добавки. Багато рослинних білків містять лізин у дуже малих кількостях, тому додавання лізину в корми сільськогосподарських тварин з метою їх збалансування за білковим харчуванням має першорядне значення. Крім того, в сільському господарстві амінокислоти застосовуються для захисту рослин від різних хвороб (метіонін, глутамінова кислота, валін), деякі з амінокислот, як аланін і гліцин, мають гербіцидну дію і використовуються для захисту рослин від бур'янів.

Введення в такі амінокислоти, як глутамінова або аспарагінова кислоти, гідрофобних угруповань дає можливість отримувати поверхнево-активні речовини (ПАР), що широко використовуються в синтезі полімерів, а також при виробництві. миючих засобів, емульгаторів, добавок до моторного палива.

Амінокислоти як косметичні засоби

Шампуні та креми з добавками амінокислот більш ефективно підтримують нормальні функції шкіри, благотворно позначаються на якості волосся.

Застосування амінокислот постійно розширюється та лімітується лише необхідним ступенем очищення та високою вартістю виробництва.

В останні роки увага багатьох дослідників звернена до регуляторних пептидів у зв'язку з можливостями медичного їх застосування, що відкрилися, як лікарські препарати, що імітують дію ендогенних регуляторів організму.

Теоретичний матеріал на тему "Амінокислоти"

БІЛКИ

- високомолекулярні органічні сполуки, Що складаються із залишків α -амінокислот.

У склад білківвходять вуглець, водень, азот, кисень, сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, які містять фосфор, залізо, цинк та мідь.

Білки мають велику молекулярну масу: яєчний альбумін - 36 000, гемоглобін - 152 000, міозин - 500 000. Для порівняння: молекулярна масаспирту – 46, оцтової кислоти – 60, бензолу – 78.

Відео урок Білки

За темою "Білки" інформацію можна прочитати:

1. http://biofile.ru/bio/21838.html

2. http://biofile.ru/bio/20913.html

ПЕРЕВІРТЕ СЕБЕ:

вони ж поліпептиди, вони ж протеїни

Ф.Енгельс біологом не був, але дав таке визначення життя:

Життя є спосіб існування білкових тіл, суттєвим моментом якого є постійний обмін речовин з зовнішньою природою, що оточує їх, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і життя, що призводить до розкладання білка.

Звичайно, це визначення не наукове і не зачіпає дуже багато, але визначає один найважливіший момент.

життя на землі білкове

Будова та функції білків

Білки- Полімери, мономерами яких є амінокислоти. У складі білків лише 20 амінокислот, а ось комбінацій цих амінокислот може бути дуже багато! За рахунок цього досягається різноманітність. Тому білків у природі величезна кількість!

Білковий склад так і записується - послідовністю амінокислот, які позначаються трьома буквами:

Те, що показано на малюнку - послідовність амінокислот - це довга велика молекула (те, що наведено тут - це дуже маленький білок, зазвичай такі молекули на порядок довше).

У темі про амінокислоти ми вже розглянули механізм утворення такого полімеру – поліпептиду.

Білкиділять на:

• прості- Складаються тільки з амінокислот;
• складні- Крім амінокислот містять речовини небілкової природи.

Первинна структура (конформація) білка

- це саме ця послідовність - те, які амінокислоти і в якій послідовності вони з'єднані ковалентними зв'язками.

Вторинна структура білка

Це спіральяка утворюється вже за рахунок міжмолекулярних – водневих зв'язків.

Третинна структура білка

Ця структура утворена згорнутими спіралями - така освіта називається

Четвертична структура білка

це спільне об'єднання кількох схожих за будовою третинних білкових структур (глобул або субодиниць) в єдину молекулу з придбанням нею природних якостей.

Самі глобули у цій структурі називають протомірами,а сама четвертинна освіта мультимером.

Білки досить легко зазнають руйнування. Спочатку «ламається» четвертинна, потім третинна, потім уже вторинна структура. Зруйнувати первинну структуру складніше. Це вже швидше хімічна взаємодія.

Руйнування структур білка називається денатурацією. Властивості білка при цьому губляться.

Найвідоміші денатуранти - температура (нагрівання), спирт, кислоти та луги.

Простий та повсякденний приклад денатурації – яєчня! 🙂

ВИЗНАЧЕННЯ

Амінокислоти– органічні біфункціональні сполуки, до складу яких входять карбоксильна група –СООН та аміногрупа – NH 2 .

Залежно від взаємного розташуванняобох функціональних груп розрізняють α-, β - і γ-амінокислоти:

CH 3 -CH(NH 2)-COOH (α-амінопропіонованя кислота)

CH 2 (NH 2)-CH 2 -COOH (β – амінопропіонованя кислота)

Найбільш важливими представниками амінокислот є: гліцин (H 2 N-CH 2 -COOH), аланін (CH 3 -CH(NH 2)-COOH), фенілаланін (C 6 H 5 -CH 2 -CH(NH 2)-COOH) , глутамінова кислота (HOOC-(CH 2) 2 -CH(NH 2)-COOH), лізин (H 2 N-(CH 2) 4 -CH(NH 2)-COOH), серин (HO-CH 2 -CH (NH 2)-COOH) та цистеїн (HS-CH 2 -CH(NH 2)-COOH).

Ізомерія

Для амінокислот характерні такі види ізомерії: вуглецевого скелета, положення функціональних груп та оптична ізомерія.

Фізичні властивості амінокислот

Амінокислоти – тверді кристалічні речовини, які добре розчиняються у воді. Вони плавляться у високих температурахз розкладанням.

Отримання

Амінокислоти отримують шляхом заміщення галогену на аміногрупу в галогензаміщених карбонових кислотах. У загальному вигляді рівняння реакції виглядатиме так:

R-CH(Cl)-COOH + NH 3 = R-CH(NH 3 + Cl -) = NH 2 -CH(R)-COOH

Хімічні властивості амінокислот

Амінокислоти – амфотерні сполуки. Вони реагують як з кислотами, так і з основами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl = Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH = NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

При розчиненні амінокислот у воді аміногрупа та карбоксильна група взаємодіють один з одним з утворенням сполук, званих внутрішніми солями:

H 2 N-CH 2 -COOH ↔ + H 3 N-CH 2 COO -

Молекулу внутрішньої солі називають біполярним іоном.

Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне та кислотне середовище в залежності від кількості функціональних груп. Наприклад, глутамінова кислота утворює кислий розчин, оскільки у її складі дві карбоксильні групи та одна аміногрупа, а лізин – лужний розчин, т.к. у її складі одна карбоксильна група та дві аміногрупи.

Дві молекули амінокислоти можуть взаємодіяти одна з одною. При цьому відбувається відщеплення молекули води та утворюється продукт, у якому фрагменти молекули пов'язані між собою пептидним зв'язком (-CO-NH-). Наприклад:

Отриману сполуку називають дипептидом. Речовини, побудовані з багатьох залишків амінокислот, називаються поліпептидами. Пептиди гідролізуються під дією кислот та основ.

α-Амінокислоти відіграють особливу роль у природі, оскільки при їх спільній поліконденсації в природних умовутворюються найважливіші життя речовини – білки.

Також для амінокислот характерні всі Хімічні властивостікарбонових кислот (по карбоксильній групі) та амінів (по аміногрупі).

Білки

ВИЗНАЧЕННЯ

Білки (протеїни, поліпептиди)- високомолекулярні органічні речовини, що складаються з альфа-амінокислот, з'єднаних у ланцюжок пептидним зв'язком.

У живих організмах амінокислотний складбілків визначається генетичним кодомПри синтезі в більшості випадків використовується 20 стандартних амінокислот. Багато їх комбінацій створюють молекули білків з великою різноманітністю властивостей. Крім того, амінокислотні залишки у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його роботи в клітині. Часто у живих організмах кілька молекул різних білків утворюють складні комплекси, наприклад, фотосинтетичний комплекс.

Білки мають властивість амфотерності, тобто в залежності від умов виявляють як кислотні, так і основні властивості. У білках присутні кілька типів хімічних угруповань, здатних до іонізації у водному розчині: карбоксильні залишки бічних ланцюгів кислих амінокислот (аспарагінова і глутамінова кислоти) і азотовмісні групи бічних ланцюгів основних амінокислот (в першу чергу, ε-аміногруппалізину і CN аргініну, дещо меншою мірою -імідазольний залишок гістидину).

Білки розрізняються за рівнем розчинності у воді. Водорозчинні білки називаються альбумінами, до них належать білки крові та молока. До нерозчинних, або склеропротеїнів, відносяться, наприклад, кератин (білок, з якого складається волосся, шерсть ссавців, пір'я птахів тощо) і фіброїн, який входить до складу шовку та павутини. Розчинність білка визначається не тільки його структурою, але й зовнішніми факторами, такими як природа розчинника, іонна сила та рН розчину.