Допомога по Теле2, тарифи, питання

Амінаминазиваються похідні аміаку NH 3 у молекулі якого один або кілька атомів водню заміщені залишками вуглеводнів.

Амінамиможна розглядати і як похідні вуглеводнів, утворені заміщенням атомів водню у вуглеводнях на групи

 NH 2 (первинний амін);  NHR(вторинний амін);  NR" R" (третинний амін).

Залежно кількості атомів водню в атома азоту, заміщених радикалами, аміни називають первинними, вторинними чи третинними.

Група - NH 2 , що входить до складу первинних амінів, називається аміногрупою.Група >NH у вторинних амінах називається іміногрупою.

Номенклатура амінів

Зазвичай аміни називають за тими радикалами, які входять до їх молекули, з додаванням слова амін.

СН 3 NH 2 - метиламін; (СН 3) 2 NH - диметиламін; (СН 3) 3 N – триметиламін.

Ароматичні аміни мають особливості номенклатури.

6 Н 5 NH 2 – феніламін або анілін.

Фізичні властивості амінів

Перші представники амінів – метиламін, диметиламін, триметиламін – є при звичайній температурі газоподібні речовини. Інші нижчі аміни – рідини. Вищі аміни – тверді речовини.

Перші представники, подібно до аміаку, розчиняються у воді у великих кількостях; вищі аміни у воді нерозчинні.

Нижчі представники мають сильний запах. Метиламін CH 3 NH 2 міститься в деяких рослинах, має запах аміаку; триметиламін в концентрованому стані має запах, подібний до запаху аміаку, але в малих концентраціях, з якими зазвичай доводиться зустрічатися, має дуже неприємний запахгнилий риби.

Триметиламін (CH 3) 3 N у досить великих кількостях міститься в оселедцевому розсолі, а також у ряді рослин, наприклад, у кольорах одного виду глоду.

Діаміни– це група сполук, які можна розглядати як вуглеводні, у молекулах яких два атоми водню заміщені аміногрупами (NH 2).

Путресцін був уперше знайдений у гної. Він являє собою тетраметилендіамін:

Н 2 С – СН 2 – СН 2 – СН 2

  тетраметилендіамін

Кадаверин, гомолог путресцина, був знайдений в трупах, що розкладаються (cadaver – труп), він є пентаметилендіаміном:

Н 2 С - СН 2 - СН 2 - СН 2 - СН 2

  пентаметилендіамін

Путресцин та кадаверин утворюються з амінокислот при гнитті білкових речовин. Обидві речовини – сильні основи.

Органічні основи, що утворюються при гниття трупів (у тому числі путресцин та кадаверин), поєднують загальною назвою птомаїни. Птомаїни отруйні.

Наступний представник діамінів – гексаметилендіамін – застосовується для отримання цінного синтетичного волокна – найлону.

Н 2 С - СН 2 - СН 2 - СН 2 - СН 2 - СН 2

  гексаметилендіамін

Способи одержання амінів

1. Дія аміаку на алкілгалогеніди (галогенвуглеводні) – реакція Гофмана.

Початкова реакція:

СН 3 I+NH 3 = I

I+NH 3 CH 3 NH 2 +NH 4 I

метиламін

CH 3 NH 2 + СН 3 I[(CH 3) 2 NH 2 ]I

диметиламонійіодид

[(CH 3) 2 NH 2 ]I + NH 3  (CH 3) 2 NH + NH 4 I

диметиламін

(CH 3) 2 NH + СН 3 I  [(CH 3) 3 NH]I

триметиламонійіодид

[(CH 3) 3 NH]I + NH 3  (CH 3) 3 N + NH 4 I

триметиламін

(CH 3) 3 N + СН 3 I  [(CH 3) 4 N]I

тетраметиламонійіодид –

сіль чотиризаміщеного амонію

Вихідний метиламін може бути отриманий наступним чином:

I + NaOH = CH 3 NH 2 + NaI + H 2 O

метиламін

В результаті цих реакцій виходить суміш заміщених солей амонію (на перших стадіях зупинити реакцію неможливо).

Подібна реакція дозволяє отримувати так звані інвертні миламила, які використовуються в кислому середовищі.

(CH 3) 3 N+ С 16 Н 33 Cl[(CH 3) 3 N С 16 Н 33 ]Cl

триметилцетиламоній хлорид

Миючою дією тут має не аніон, як у звичайних милах, а катіон. Особливість цього мила в тому, що вони використовуються у кислому середовищі.

Такі мила не сушать шкіру, що має, як відомо, кисле середовище

У структуру інвертного мила можна ввести заступник, який проявляє антимікробну активність. У цьому випадку синтезують бактерицидні мила, що використовуються у хірургічній практиці.

2. Відновлення нітросполук (каталізатор нікель)

СН 3 NO 2 + 3H 2 =CH 3 NH 2 + 2Н 2

3. У природних умовах аліфатичні аміниутворюються в результаті гнильних бактеріальних процесів розкладання азотистих речовин - в першу чергу при розкладанні амінокислот, що утворюються з білків. Такі процеси відбуваються у кишечнику людини та тварин.

Хімічні властивості амінів

1. Взаємодія із кислотами

Амін + кислота = сіль

Реакція аналогічна реакції утворення солей амонію:

NH 3 +HCl=NH 4 Cl

аміак хлорид амонію

CH 3 NH 2 +HCl=Cl

метиламін хлорид метиламонію

2. Реакція з азотистою кислотою

Ця реакція дає можливість розрізняти первинні, вторинні та третинні аліфатичні, а також ароматичні аміни, т.к. вони по-різному ставляться до дії азотистої кислоти.

Азотиста кислота використовується в момент виділення реакції розбавленої соляної кислоти з нітритом натрію, що проводиться на холоді:

NaNO 2 (тв) +HCl(водн)NaCl(водн) +HON=O(водн)

Назад вперед

Увага! Попередній перегляд слайдів використовується виключно для ознайомлення та може не давати уявлення про всі можливості презентації. Якщо вас зацікавила ця робота, будь ласка, завантажте повну версію.

Цілі уроку:

1. Актуалізувати знання учнів про природні полімери з прикладу білків. Ознайомити зі складом, будовою, властивостями та функціями білків.
2. Сприяти розвитку уваги, пам'яті, логічного мислення, вмінню порівнювати та аналізувати.
3. Формування інтересу у учнів до цієї теми, комунікативних аспектів.

Тип уроку:урок формування нових знань

Освітні ресурси:

1. Бібліотека електронних наочних посібників “Хімія 8–11 класи”, розробник “Кирило та Мефодій”, 2005 р.
2. Електронне видання “Хімія 8-11. Віртуальна лабораторія”, розробник Бер ГТУ, 2004 р.
3. Електронне видання з курсу "Біотехнологія", розробник "Новий диск", 2003

Матеріально-технічне обладнання, дидактичне забезпечення:Комп'ютер, проектор, екран. Презентація "Білок". Навч. Рудзітіс Г.Е.Хімія 10-й клас 2011 р., Навч. Ю.І. Полянський. Загальна біологія. 10-11-й клас. 2011 р.

Лабораторне обладнання та реактиви:Розчин білка, гідроксид натрію, ацетат свинцю, сульфат міді, концентрована азотна кислота, спиртування, утримувач, пробірки.

Хід уроку

I. Організаційний момент(3–5’)

ІІ. Повідомлення теми та мети уроку (3–5’). (Слайд 1–2)

ІІІ. Пояснення матеріалу на тему “ Азотовмісні органічні сполуки.Білки”.

1. Білки (Слайд 3). Вивчення білка починаємо з висловлювання біохіміка Ж. Мюльдера “У всіх рослинах і тварин є якась речовина, яка є найважливішим із усіх відомих речовин живої природи і без якого життя було б на нашій планеті неможливе”.

2. Визначення білка (Слайд 4–6) учні обговорюють та записують у зошит.

Слайд 4. Визначення білків. Білки – азотовмісні високомолекулярні органічні речовини зі складним складом та будовою молекул.

Слайд 5. Білки поряд з вуглеводами та жирами є основною складовою нашої їжі.

Слайд 6. Білок – найвища форма розвитку органічних речовин. З білками пов'язані усі життєві процеси. Білки входять до складу клітин та тканин усіх живих організмів. Вміст білків у різних клітинах може коливатися від 50 до 80%.

3. Історія білка (Слайд 7–11). Знайомство з першими дослідниками білка(Якопо Бартоломео Беккарі, Франсуа Кене, Антуана (Франсуа де Фуркруа).

Слайд 7. Назву білки одержали від яєчного білка. У Стародавньому Римі яєчний білок застосовувався як лікувальний засіб. Справжня історія білків починається, коли з'являються перші відомості про їхні властивості.

Слайд 6. Вперше білок було виділено (як клейковини) в 1728 р. італійцем Я.Б. Беккарі з пшеничного борошна. Цю подію прийнято вважати народженням хімії білка. Незабаром виявили, що подібні сполуки перебувають у всіх органах як рослин, а й тварин. Цей факт дуже здивував учених, які звикли ділити речовини на сполуки “тварини та рослинного світу”. Загальною властивістю нових речовин виявилося, що з нагріванні вони виділяли речовини основного характеру – аміак і аміни.

Слайд 9. 1747 - французький фізіолог Ф.Кене вперше застосував термін "білковий" до рідин живого організму.

Слайд 10. 1751 термін білковий увійшов до “Енциклопедії” Д.Дідро та Ж.Аламбера.

4. Склад білка (Слайд 12) учні записують у зошит.

Слайд 12. Склад білків . Елементарний склад білка коливається незначно (% на суху масу): C - 51-53%, O - 21,5-23,5%, N - 16,8-18,4%, H - 6,5-7,3%, S – 0,3–2,5%. Деякі білки містять P, Se та ін.

5. Будова білка (Слайд 13–15).

Слайд 13. Білки – природні полімери, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком. В інсуліні 51 залишок, міоглобіні 140.

Відносна молекулярна маса білків дуже велика, коливається від 10 тисяч до багатьох мільйонів. Наприклад: інсулін – 6500, білок курячого яйця- 360 000, а одного з білків м'язів досягає 150 000.

Слайд 14. У природі виявлено понад 150 амінокислот, але близько 20 амінокислот входить до складу білків.

Слайд 15. Учні повторюють визначення, назву та будову амінокислот. Амінокислотаминазивають азотовмісні органічні сполуки, молекулах яких містяться аміногрупи – NН 3 і карбоксильні групи – СООН.

Амінокислотиможна розглядати як похідні карбонових кислот, які мають атом водню в радикалі заміщений на аміногрупу.

6. Пептидна теорія будови білка (Слайд 16–19). Питання учням – Що називається пептидним зв'язком?

Пептидна зв'язок – це зв'язок утворює між залишком – NН – аміногрупи однієї молекули амінокислоти та залишком – СО – карбоксильної групи іншої молекули амінокислоти.

Слайд 16. На початку ХIХ століття з'являються нові роботи з хімічного вивчення білків. Фішер Еміль Герман у 1902 році запропонував пептидну теорію будови білка, експериментально довів, що амінокислоти зв'язуються, утворюючи сполуки, названі ним поліпептидами. Лауреат Нобелівської премії 1902 року.

Слайд 17. Білки включають кілька сотень, інколи ж тисяч комбінацій основних амінокислот. Порядок їх чергування найрізноманітніший. Кожна амінокислота може зустрічатися у білку кілька разів. Для білка, що складається з 20 залишків амінокислот, теоретично можливо близько 2х10 18 варіантів (один з варіантів).

Слайд 18. Полімер, що складається із амінокислот (другий варіант).

19 Слайд. Ланцюг, що складається з великої кількості з'єднаних один з одним амінокислотних залишків називають поліпептидним. До її складу входять десятки та сотні амінокислотних залишків. У всіх білків поліпептидний кістяк однаковий. На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків.

7. Класифікація білків (Слайд20). Повідомлення учня на тему "Кілька класифікацій білків".(Додаток 2).

8. Структура білкової молекули (Слайд 21–29).Під час вивчення складу білків було встановлено, що це білки побудовані за єдиним принципом і мають чотири рівня організації. Учні слухають,обговорюють та записують визначення структур білкової молекули.

Слайд 21. Структура білкової молекули . У першій половині 19 століття з'ясувалося, що білки становлять невід'ємну частину всіх живих речовин Землі. Відкриття амінокислот, дослідження властивостей та методів отримання пептидів стали сходинкою до встановлення структури білкових молекул. При вивченні складу білків було встановлено, що вони побудовані за єдиним принципом і мають чотири рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а окремі і четвертинну структури.

Слайд 22. Первинна структура білка. Є лінійним ланцюгом амінокислотних залишків, розташованих у певній послідовності і з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Число амінокислотних ланок у молекулі може коливатися від кількох десятків до сотень тисяч. Це відбивається на молекулярній масі білків, що змінюється у межах: від 6500 (інсулін) до 32 мільйонів (білок вірусу грипу). Первинна структура білкової молекули відіграє надзвичайно важливу роль. Зміна лише однієї амінокислоти на іншу може призвести або до загибелі організму, або до появи нового вигляду.

Слайд 23. Повторення механізму утворення пептидного зв'язку.

Учні отримують завдання: Скласти рівняння реакції отримання дипептиду з двох амінокислот із запропонованого списку (додається таблиця амінокислот). Перевірка виконаного завдання.

Слайд 24. Данилевський А.Я. - Російський біохімік, академік. Один із основоположників вітчизняної біохімії. Працював у галузі ферментів та білків. У 1888 р. Данилевський А.Я. запропонував теорію будови білкової молекули (існування у білках пептидних зв'язків). Експериментально довів, що під дією соку підшлункової залози білки зазнають гідролізу. Вивчав білки м'язів (міозин), виявив антипепсин та антитрипсин.

Слайд 25. Вторинна структура білка – скручений у спіраль поліпептидний ланцюг. Вона утримується у просторі за рахунок утворення численних водневих зв'язків між групами – СО – та – NH –, розташованих на сусідніх витках спіралі. Існує два класи таких структур – спіралеподібні та складчасті. Усі вони стабілізуються з допомогою водневих зв'язків. Поліпептидна ланцюг може бути закручена в спіраль, на кожному витку якої розташовується 3,6 ланки амінокислот із зверненими назовні радикалами. Окремі витки скріплені між собою водневими зв'язками між групами різних ділянок ланцюга. Така структура білка називається - спіраль і спостерігається, наприклад, у кератину (вовна, волосся, роги, нігті). Якщо бічні групи амінокислотних залишків не дуже великі (гліцин, аланін, серин), два поліпептидні ланцюги можуть бути розташовані паралельно і скріплюватися між собою водневими зв'язками. При цьому смуга виходить не плоскою, а складчастою. Це структура білка, характерна, наприклад, для фіброїну шовку.

Слайд 26. У 1953 р. Л. Полінг розробив модель вторинної структури білка. У 1954 році йому було присуджено Нобелівську премію з хімії. 1962 року – Нобелівська премія миру.

Слайд 27. Третинна структура – ​​це спосіб розташування спіралі чи структури у просторі. Це реальна тривимірна конфігурація закрученої у просторі спіралі поліпептидного ланцюга (тобто спіраль, скручена у спіраль).

Слайд 28. Третинна структура підтримується зв'язками між функціональними групами радикалів. – дисульфідні містки (–S–S–) між атомами сірки (між двома залишками цистеїну різних ділянок ланцюга), – складноефірні містки між карбоксильною групою (–COOH) та гідроксильною групою (–OH), – сольові містки між карбоксильною групою (–COOH ) та аміногрупою (–NH 2) . За формою білкової молекули, що визначається третинною структурою, виділяють глобулярні білки (міоглобін) та фібрилярні (кератин волосся), які виконують в організмі структурну функцію.

Слайд 29. Четвертична структура – ​​форма взаємодії між кількома поліпептидними ланцюгами. Між собою поліпептидні ланцюги з'єднуються водневими, іонними, гідрофобними та ін зв'язками. Повідомлення учня на тему “Четвертична структура білкової молекули”. (Додаток 3).

9. Хімічні властивості білків (Слайд 30). З хімічних властивостей розглядаємо такі властивості: денатурацію, гідроліз та кольорові реакції на білок.

Слайд 30.Властивості білків різноманітні: деякі білки – тверді речовини, нерозчинні у воді та сольових розчинах; більшість білків – рідкі чи студнеобразные, розчинні у питній воді речовини (наприклад, альбумін – білок курячого яйця). Протоплазма клітин складається із колоїдного білка.

Слайд 31. Денатурація білків – руйнація вторинної, третинної та четвертинної структур білкової молекули під впливом зовнішніх чинників. Оборотна денатурація можлива в розчинах солей амонію, калію та натрію. Під впливом солей важких металів відбувається незворотна денатурація. Тому для організму вкрай шкідливі пари важких металів та їх солей. Для дезінфекції, консервування та ін. використовують формалін, фенол, етиловий спирт, дія яких також призводять до незворотної денатурації. Білок при денатурації втрачає низку найважливіших функцій живої структури: ферментативні, каталітичні, захисні та ін.

10. Денатурація білків (Слайд 31–32).Денатурація білків – руйнація вторинної, третинної та четвертинної структур білкової молекули під впливом зовнішніх чинників. (Учні записують визначення у зошит)

Слайд 32. Денатурація білків. Чинники, що викликають денатурацію: температура, механічна дія, дія хімічних речовинта ін.

11. Віртуальна лабораторна робота (Слайд 33–35). Перегляд відео фільму та обговорення.

Слайд 33. Досвід №1. Оборотна денатурація білка. До розчину білка додають насичений розчин сульфату амонію. Розчин каламутніє. Відбулася денатурація білка. У пробірці осад білка. Цей осад можна знову розчинити, якщо кілька крапель каламутного розчину додати у воду і розчин перешкодити. Осад розчиняється.

Слайд 34. Досвід №2. Необоротна денатурація білка. Наллємо в пробірку білок і нагріємо до кипіння. Прозорий розчин каламутніє. Відбувається випадання в осад білка, що згорнувся. При дії на білки високої температури відбувається незворотне згортання білка.

Слайд 35. Досвід №3. Необоротна денатурація білка під впливом кислот. У пробірку з азотною кислотою обережно додати розчин білка. На межі двох розчинів з'явилося кільце білка, що згорнувся. При струшуванні пробірки кількість білка, що згорнувся, збільшилася. Відбувається незворотне згортання білка.

12. Кольорові реакції білків (Слайд 36). Демонстрація дослідів:

1. Біуретова реакція
2. Ксантопротеїнова реакція.
3. Якісне визначення сірки у білках.

1) Біуретова реакція. При дії на білки одержаного осаду гідроксиду міді в лужному середовищі виникає фіолетове забарвлення. З кольорових реакцій на білки найбільш характерна біуретова, тому що пептидні зв'язки білків дають комплексне з'єднання з іонами міді (II).

2) Ксантопротеїнова реакція (взаємодія ароматичних циклів радикалів із концентрованою азотною кислотою). При дії на білки концентрованою азотною кислотою утворюється білий осад, який при нагріванні жовтіє, а при додаванні розчину аміаку стає помаранчевим.

3) Якісне визначення сірки у білках. Якщо до розчину білків прилити ацетат свинцю, а потім натрію гідроксиду і нагріти, то випадає чорний осад, що вказує на вміст сірки.

13. Гідроліз білків (Слайд 37–38). Види гідролізу білка учні аналізують та записують у зошит.

Слайд 37. Гідроліз білків одна з найважливіших властивостей білків. Відбувається у присутності кислот, основ чи ферментів. Для повного кислотного гідролізу необхідно кип'ятити білок соляною кислотою протягом 12-70 годин. В організмі повний гідроліз білків відбувається у дуже м'яких умовах під впливом протолітичних ферментів. Важливо звернути увагу учнів те що, що кінцевим продуктом гідролізу білків є амінокислоти.

Слайд 38. Види гідролізу білка . Кожен вид організмів, кожен орган і тканину містять характерні білки, і при засвоєнні білків їжі організм розщеплює їх до окремих амінокислот, з яких організм створює власні білки. Розщеплення білків здійснюється в органах травлення людини і тварин (шлунку і тонкому кишечнику) під дією травних ферментів: пепсину (у кислому середовищі шлунка) і трипсину, хемотрипсину, дипептидази (у слаболужному – pH 7,8 середовищі кишечника). Гідроліз – основа процесу травлення. В організм людини щодня має надходити з їжею 60 – 80 г білка. У шлунку під дією ферментів та соляної кислоти білкові молекули розпадаються на "цеглинки" – амінокислоти. Потрапляючи в кров, вони розносяться всіма клітинами організму, де беруть участь у будівництві власних білкових молекул, властивих лише цьому виду.

14. Дослідження в галузі вивчення білків у 19 столітті (Слайд 39–42).Відкриття вчених – хіміків Ф. Сенгера, М.Ф.Перуц та Д.К. Кендиру.

Слайд 39. Вченими повністю визначено структуру деяких білків: гормону інсуліну, антибіотика граміцидину, міоглобіну, гемоглобіну тощо.

Слайд 40. У 1962 р. М.Ф. Перуц та Д.К. Кендиру були удостоєні Нобелівської премії за дослідження в галузі вивчення білків.

Слайд 41. Молекула гемоглобіну (Mr = (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) = 68000) побудована з чотирьох поліпептидних ланцюгів (Mr = 17000 кожна). При поєднанні з киснем молекула змінює свою четвертинну структуру, захоплюючи кисень.

Слайд 42. У 1954 р. Ф. Сенгер розшифрував амінокислотну послідовність в інсуліні (через 10 років він був синтезований). Ф. Сенгер - англійський біохімік. З 1945 року він розпочав вивчення природного білка інсуліну. Цей гормон підшлункової залози регулює в організмі вміст глюкози у крові. Порушення синтезу інсуліну призводить до збою вуглеводного обміну та тяжкого захворювання – цукрового діабету. Скориставшись усіма доступними йому методами і виявивши величезне мистецтво, Ф. Сенгер розшифрував будову інсуліну. Виявилося, що він складається з двох поліпептидних ланцюгів довжиною 21 та 30 залишків амінокислот, з'єднаних між собою у двох місцях дисульфідними містками цистеїнових фрагментів. Робота вимагала довгих дев'яти років. У 1958 р. вченому було присуджено Нобелівську премію “за роботи з структурі протеїнів, особливо інсуліну”. На основі відкриття Ф. Сенгера в 1963 році було завершено перший синтез інсуліну з окремих амінокислот. То справді був тріумф синтетичної органічної хімії.

15. Функції білків (Слайд 43). Проводиться самостійна робота учнів із підручником Ю.І. Полянського. Загальна біологія стор.43-46. Завдання для учнів: записати функції білків у зошит.

Слайд 43. Перевірка та закріплення виконаного завдання.

16. Білки як компонент їжі тварин та людини (Слайд 44–49). Харчова цінність білків визначається вмістом у них незамінних амінокислот.

Слайд 44. При повному розщепленні 1 г білка звільняється 17,6 кДж енергії.

Повідомлення учня на тему: "Білки - джерело незамінних амінокислот в організмі" (Додаток 4).

46 Слайд. Менш цінні рослинні білки. Вони бідніші за лізин, метіонін, триптофан, важче перетравлюються в шлунково-кишковому тракті.

У процесі травлення білки розщеплюються до вільних амінокислот, які після всмоктування в кишечнику надходять у кров і розносяться до всіх клітин.

47 Слайд. Повноцінні та неповноцінні білки. Повноцінні білки – це ті, до складу яких входять усі незамінні амінокислоти. Неповноцінні білки містять не всі незамінні амінокислоти.). Повідомлення учня на тему – “ Енергетична цінністьдеяких продуктів”.(Додаток 6).

17. Значення білків (Слайд 48–49).

Слайд 48. Білки – обов'язкова складова частина всіх живих клітин, які грають виключно важливу роль у живій природі, є головним, найбільш цінним і незамінним компонентом харчування. Білки є основою структурних елементів та тканин, підтримують обмін речовин та енергії, беруть участь у процесах росту та розмноження, забезпечують механізми рухів, розвиток імунних реакцій, необхідні для функціонування всіх органів та систем організму.

Слайд 49. Завершуємо вивчення теми визначенням життя Ф. Енгельса "Життя є спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин з навколишньою їх зовнішньою природою, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і життя, що призводить до розкладання білка".

IV. Розбір домашнього завдання:Хімія. Г.Е.Рудзітіс, стор. 158–162 вивчити матеріал.

V. Підбиття підсумків уроку.

Література:

1. Баранова Т.А.Правильне харчування. - М.: Інтербук, 1991. - С. 78-80.
2. Волков В.А., Вонський Є.В., Кузнєцова Г.І.Видатні хіміки світу. - М.: ВШ, 1991. 656 с.
3. Габрієлян О.С.Хімія. Учеб.10 кл. для загальноосвіт. установ - М.: Дрофа, 2007.
4. Горковенко М.Ю.Поурочні розробки з хімії. - М.: Вако, 2006. С. 270-274.
5. Полянський Ю.І.Загальна біологія. Учеб.10-11 клас. 2011р.
6. Рудзітіс Г.Є.Хімія: Органічна хімія. Навч. 10 кл. для загальноосвіт. установ. - М.: Просвітництво, 2011 - стор.158-162.
7. Фігуровський Н.А.Нарис всесвітньої історії хімії. Від найдавніших часів на початок ХІХ століття. - М.: Наука, 1969. 455 с.
8. Інтернет ресурси.

Амінокислоти, з'єднуючись один з одним, утворюють білки - найважливіші азотовмісні органічні речовини, без яких немислиме життя. Вони входять до складу клітин живих організмів. Білки є не лише будівельним матеріалом організмів, а й регулюють усі біохімічні процеси. Нам відома велика роль біокаталізаторів - ферментів. Їхню основу складають білки.

Характеристика білків

Без ферментів припиняються реакції, отже, припиняється і життя. Білки є головними учасниками процесів зростання, розвитку, розмноження організмів, наслідування ознак. Обмін речовин, процеси дихання, робота залоз, м'язів відбуваються за участю білків.

Входять до складу амінокислот аміногрупи та карбоксильні групи протилежні одна одній за властивостями. Тому молекули амінокислот взаємодіють одна з одною. При цьому аміногрупа однієї молекули реагує з карбоксильною групою іншої:

NH2-CH2-CO-OH + H-NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

Молекули білків мають високу молекулярну масу, що перевищує 5000. Деякі білки мають молекулярну масупонад 1000000 і складаються з багатьох тисяч залишків амінокислот. Так, гормон інсулін складається з 51 залишку різних амінокислот, а білок синього дихального пігменту виноградного равлика містить близько 100 тис. амінокислотних залишків.

Рослинні організми синтезують усі необхідні амінокислоти. В організмах тварин і людини можуть бути синтезовані лише деякі з них. Їх називають замінними. Дев'ять амінокислот надходять до організму лише з їжею. Їх називають незамінними. Нестача в організмах хоча б однієї з амінокислот призводить до серйозних захворювань. Наприклад, брак їжі лізину викликає порушення кровообігу, веде до зниження гемоглобіну, виснаження м'язів, зниження міцності кісток.

Склад білка

Послідовність сполуки амінокислотних залишків у молекулах білків називають первинною структурою білків. Вона є основою будови білка.

У молекулах присутні атоми кисню, які мають не поділені електронні пари, та атоми водню, пов'язані з електронегативними атомами азоту.

Між окремими ділянками білкової молекули з'являються водневі зв'язки. Внаслідок всіх взаємодій молекула закручується в спіраль. Просторове розташування пептидного ланцюга називають вторинною структурою білка.

Водневі та ковалентні зв'язкиу білках можуть розриватися. Тоді відбувається денатурація білка – руйнація вторинної структури. Це відбувається при нагріванні, механічному впливі, зміні кислотності крові та при інших факторах.

Спіралеподібні білкові молекули мають певну форму. Якщо ці спіралі витягнуті, утворюються фібрилярні білки. З таких білків побудовано м'язи, хрящі, зв'язки, шерсть тварин, волосся людини. Але більшість білків мають кулясту форму молекул – це глобулярні білки. Таку форму мають білки, що утворюють основу ферментів, гормонів, білки крові, молока та багато інших. Окремі частинки білка (фібри чи глобули) поєднуються у складніші структури.

Знання складу та структури білків допомагає розшифрувати сутність низки генетичних захворювань людини, а отже, шукати ефективні способиїх лікування. Хімічні знання використовуються в медицині для боротьби з хворобами, а також з метою їх профілактики, що полегшують існування людини на Землі.

Органічні сполуки, до складу яких входять атоми азоту, відносяться до азотовмісниморганічних речовин. Характер цих сполук дуже різноманітний, вони утворюють велику кількість класів органічних речовин.

У цьому розділі розглянуті найважливіші азотовмісні органічні речовини: нітросполуки, ефіри азотної кислоти, аміни, амінокислоти, білки, азотисті основи і нуклеїнові кислоти.

Нітросполуки- похідні вуглеводнів, у молекулах яких атоми водню заміщені на нітрогрупу -N02.

Нітросполуки мають складну класифікацію, тому що розрізняються числом нітрогруп у молекулі, містять різні радикали і т. д. Розглянемо деякі групи нітросполук.

• 1. За характером вуглеводневого радикалу їх поділяють на граничні(нітрометан CH 3 N0 2), ненасичені(3-нітропропен-1 СН 2 =СН-CH 2 N0 2), ароматичні(нітробензол C 6 H 5 N0 2) та ін.
• 2. За кількістю нітрогруп розрізняють мононітросполуки(див. Приклади, наведені вище); динітросполуки(динітробензоли C 6 H 4 (N0 2) 2 - різні ізомери); тринітросполуки(1,3,5-тринітробензол C 6 H 3 (N0 2) 3) та ін.

Нітросполуки отримують в результаті реакцій нітрування, які проводять при нагріванні в присутності каталізаторів (для кожного випадку характерні умови):

(Про нітрування вуглеводнів див. 12.3).

Існують нітросполуки, в молекулах яких містяться інші функціональні групи, наприклад, тринітрофенол (див. 14.8) ідр.

Фізичні та Хімічні властивостінітросполук різноманітні.

У генетичному відношенні найбільш важливим є їхня здатність до відновлення атомарним воднем (Реакція Зініна)-,при цьому утворюються аміни:

До нітросполук функціонально близькі ефіри азотної кислоти, наприклад, тринітрогліцерин (див. 14.7), тринітроклітковина (див. 14.26) та інші аналогічні сполуки.

Однією з найважливіших властивостей речовин, що містять нітрогрупи, є їхня здатність до підривання (бризантність), тому їх застосовують під час виконання вибухових робіт. Деякі сполуки (тринітрогліцерин) застосовують у медицині. Нітросполуки використовують для одержання амінів, а також у проведенні різних органічних синтезів.

Ці сполуки вимагають обережного поводження через здатність вибухати, а також через свою токсичність. Токсичність та бризантність визначають негативну екологічну роль нітросполук.

• ? Завдання для самостійної роботи
• 1. Поясніть, чому нітросполуки відносять до азотовмісних органічних речовин; наведіть два приклади цих речовин.
• 2. Назвіть три групи нітросполук, виходячи з характеру вуглеводневих радикалів, що в них містяться.
• 3. Наведіть два обґрунтовані приклади, що ілюструють області використання нітросполук.
• 4. Наведіть два обґрунтовані приклади, що ілюструють екологічну роль нітросполук.

За характером вуглеводневих заступників аміни ділять на

Загальні особливості будови амінів

Також як і в молекулі аміаку, в молекулі будь-якого аміну атом азоту має неподілену електронну пару, спрямовану в одну з вершин спотвореного тетраедра:

Тому у амінів як і в аміаку істотно виражені основні властивості.

Так, аміни аналогічно аміаку оборотно реагують з водою, утворюючи слабкі підстави:

Зв'язок катіону водню з атомом азоту у молекулі аміну реалізується за допомогою донорно-акцепторного механізму за рахунок неподіленої електронної пари атома азоту. Граничні аміни є сильнішими підставами проти аміаком, т.к. в таких амінах вуглеводневі заступники мають позитивний індуктивний (+I) ефект. У зв'язку з цим на атомі азоту збільшується електронна щільність, що полегшує його взаємодію Космосу з катіоном Н + .

Ароматичні аміни, якщо аміногрупа безпосередньо з'єднана з ароматичним ядром, виявляють слабші основні властивості порівняно з аміаком. Пов'язано це з тим, що неподілена електронна пара атома азоту зміщується у бік ароматичної системи бензольного кільця внаслідок чого, електронна щільність на атомі азоту знижується. У свою чергу, це призводить до зниження основних властивостей, зокрема здатності взаємодіяти з водою. Так, наприклад, анілін реагує лише із сильними кислотами, а з водою практично не реагує.

Хімічні властивості граничних амінів

Як було зазначено, аміни оборотно реагують із водою:

Водні розчини амінів мають лужну реакцію середовища, внаслідок дисоціації основ, що утворюються:

Граничні аміни реагують з водою краще, ніж аміак, зважаючи на сильніші основні властивості.

Основні властивості граничних амінів збільшуються у ряду.

Вторинні граничні аміни є сильнішими основами, ніж первинні граничні, які є своєю чергою сильнішими основами, ніж аміак. Що стосується основних властивостей третинних амінів, то якщо йдеться про реакції у водних розчинах, то основні властивості третинних амінів виражені набагато гірше, ніж у вторинних амінів, і навіть трохи гірше ніж у первинних. Пов'язано це зі стеричними труднощами, які впливають на швидкість протонування аміну. Тобто три заступники «загороджують» атом азоту і заважають його взаємодії з катіонами H+.

Взаємодія з кислотами

Як вільні граничні аміни, і їх водні розчини вступають у взаємодію Космосу з кислотами. При цьому утворюються солі:

Оскільки основні властивості граничних амінів сильніше виражені, ніж у аміаку, такі аміни реагують навіть із слабкими кислотами, наприклад, вугільною:

Солі амінів є твердими речовинами, добре розчинними у воді і погано в неполярних органічних розчинниках. Взаємодія солей амінів з лугами призводить до вивільнення вільних амінів, аналогічно тому, як відбувається витіснення аміаку при дії лугів на солі амонію:

2. Первинні граничні аміни реагують з азотистою кислотою з утворенням відповідних спиртів, азоту N 2 та води. Наприклад:

Характерною ознакою даної реакції є утворення газоподібного азоту, у зв'язку з чим вона є якісною на первинні аміни і використовується для їхнього розрізнення від вторинних і третинних. Слід зазначити, що найчастіше цю реакцію проводять, змішуючи амін не з розчином азотистої кислоти, а з розчином солі азотистої кислоти (нітриту) і подальшим додаванням до цієї суміші сильної мінеральної кислоти. При взаємодії нітритів з сильними мінеральними кислотами утворюється азотиста кислота, яка потім реагує з аміном:

Вторинні аміни дають в аналогічних умовах маслянисті рідини, так звані N-нітрозамінами, але дана реакція в реальних завданнях ЄДІз хімії не зустрічається. Третичні аміни з азотистою кислотою не взаємодіють.

Повне згоряння будь-яких амінів призводить до утворення вуглекислого газу, води та азоту:

Взаємодія з галогеналканами

Примітно, що така сама сіль виходить при дії хлороводню на більш заміщений амін. У нашому випадку, при взаємодії хлороводню з диметиламіном:

Отримання амінів:

1) Алкілювання аміаку галогеналканами:

У разі нестачі аміаку замість аміну виходить його сіль:

2) Відновлення металами (до водню в ряду активності) у кислому середовищі:

з подальшою обробкою розчину лугом для вивільнення вільного аміну:

3) Реакція аміаку зі спиртами при пропущенні їх суміші через нагрітий оксид алюмінію. Залежно від пропорцій спирт/амін утворюються первинні, вторинні або третинні аміни:

Хімічні властивості аніліну

Анілін - тривіальна назва амінобензолу, що має формулу:

Як можна бачити з ілюстрації, у молекулі аніліну аміногрупа безпосередньо з'єднана з ароматичним кільцем. У таких амінів, як було зазначено, основні властивості виражені набагато слабше, ніж в аміаку. Так, зокрема, анілін практично не реагує з водою та слабкими кислотами типу вугільної.

Взаємодія аніліну з кислотами

Анілін реагує з сильними та середньої сили неорганічними кислотами. При цьому утворюються солі феніламонію:

Взаємодія аніліну з галогенами

Як вже було сказано на початку цієї глави, аміногрупа в ароматичних амінах, втягнута в ароматичне кільце, що у свою чергу знижує електронну щільність на атомі азоту, і як наслідок збільшує її в ароматичному ядрі. Збільшення електронної щільності в ароматичному ядрі призводить до того, що реакції електрофільного заміщення, зокрема, реакції з галогенами протікають значно легше, особливо в орто- та параположеннях щодо аміногрупи. Так, анілін з легкістю вступає у взаємодію з бромною водою, утворюючи білий осад 2,4,6-триброманіліну:

Ця реакція є якісною на анілін і часто дозволяє визначити його серед інших органічних сполук.

Взаємодія аніліну з азотистою кислотою

Анілін реагує з азотистою кислотою, але через специфічність і складність даної реакції в реальному ЄДІз хімії вона не зустрічається.

Реакції алкілування аніліну

За допомогою послідовного алкілування аніліну по атому азоту галогенпохідними вуглеводнів можна отримувати вторинні та третинні аміни:

Отримання аніліну

1. Відновлення маталами нітробензолу у присутності сильних кислот-неокислювачів:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Як метали можуть бути використані будь-які метали, що знаходяться до водню в ряду активності.

Реакція хлорбензолу з аміаком:

З 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Хімічні властивості амінокислот

Амінокислотами називають сполуки в молекулах яких є два типи функціональних груп – аміно (-NH 2) і карбокси- (-COOH) групи.

Іншими словами, амінокислоти можна розглядати як похідні карбонових кислот, у молекулах яких один або кілька атомів водню заміщені на аміногрупи

Таким чином, загальну формулу амінокислот можна записати як (NH 2) x R(COOH) y , де x і y найчастіше дорівнюють одиниці або двом.

Оскільки в молекулах амінокислот є аміногрупа і карбоксильна група, вони виявляють хімічні властивості схожі як амінів, так і карбонових кислот.

Кислотні властивості амінокислот

Утворення солей з лугами та карбонатами лужних металів

Етерифікація амінокислот

Амінокислоти можуть вступати в реакцію етерифікації зі спиртами:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Основні властивості амінокислот

1. Утворення солей при взаємодії з кислотами

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl

2. Взаємодія з азотистою кислотою

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → АЛЕ-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Примітка: взаємодія з азотистою кислотою протікає так само, як і з первинними амінами

3. Алкілювання

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I

4. Взаємодія амінокислот один з одним

Амінокислоти можуть реагувати один з одним, утворюючи пептиди – сполуки, що містять у своїх молекулах пептидний зв'язок –C(O)-NH-

При цьому слід зазначити, що у разі проведення реакції між двома різними амінокислотами, без дотримання деяких специфічних умов синтезу, одночасно протікає утворення різних дипептидів. Так, наприклад, замість реакції гліцину з аланіном вище, що призводить до гліцилананіну, може відбутися реакція, що призводить до аланілгліцину:

Крім того, молекула гліцину не обов'язково реагує з молекулою аланіну. Протікають також реакції пептизації між молекулами гліцину:

І аланіна:

Крім цього, оскільки молекули пептидів, що утворюються, як і вихідні молекули амінокислот містять аміногрупи і карбоксильні групи, самі пептиди можуть реагувати з амінокислотами та іншими пептидами, завдяки утворенню нових пептидних зв'язків.

Окремі амінокислоти використовуються для синтетичних поліпептидів або так званих поліамідних волокон. Так, зокрема, за допомогою поліконденсації 6-аміногексанової (ε-амінокапронової) кислоти в промисловості синтезують капрон:

Отримана в результаті цієї реакції капронова смола використовується для виробництва текстильних волокон і пластмас.

Утворення внутрішніх солей амінокислот у водному розчині

У водних розчинах амінокислоти існують переважно у вигляді внутрішніх солей - біполярних іонів (цвіттер-іонів):

Отримання амінокислот

1) Реакція хлорпохідних карбонових кислот з аміаком:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Розщеплення (гідроліз) білків під дією розчинів сильних мінеральних кислот та лугів.