Ajutor suplimentar prin Tele2, tarife, mese

6. Glutelini

7. Scleroproteine ​​(proteine) Albumine.

Cel mai larg grup de proteine. Se caracterizează printr-un conținut ridicat de leucină (15%) și un conținut scăzut de glicină. Greutate moleculară – 25000-70000. Proteine ​​solubile în apă. Se stabilește când este saturat cu săruri neutre. Adăugarea unei sări nu trebuie lăsată să precipite proteinele pentru sedimentare (NH 4 ) 2 SO 4, este necesară suma necesară de săruri de cationi monodivalenți (NaCl și MgSO 4, Na 2 SO 4 și MgCl 2); pentru precipitații. (NН 4) 2 SO 4 începe să precipite albumine la 65% saturație, iar precipitațiile în exterior au loc la 100% saturație.

Albumina formează 50% din proteinele plasmatice, 50% din proteinele din ou.

Exemple: lactoalbumină – proteină din lapte, ovoalbumină – albumină de ou, seroalbumină – ser sanguin. Globuline.

Cel mai mare grup de proteine ​​din corpul animalelor. Compoziția de aminoacizi a globulinelor este similară cu albuminei, dar conține un conținut ridicat de glicină (3-4%). Greutate moleculară - 9×10 5 – 1,5×10 6. Fracția nu este separată de apă, așa că cade în asediu atunci când sărurile sunt separate prin dializă. Se dizolvă la niveluri slabe de săruri neutre, în cazul unor concentrații mari ale sărurilor rămase, se iau globuline. De exemplu, (NH4)2SO4 solubilizează globulinele la saturație de 50% (nu se observă nicio proteină asemănătoare albuminelor și globulinelor).

Globulinele includ zer, lapte, ouă, carne și alte globuline.

Lărgit în plante de măslin și leguminoase. Legumină – mazăre (husse), phaseolin – cvas acru, edestin – cânepă acru. Principalele proteine ​​au o greutate moleculară mică (până la 12000), motiv pentru care trebuie să treacă prin celofan în timpul dializei. Protaminele se dezintegrează în acizi slabi și nu precipită în apa clocotită; molecula în loc de acizi diaminomonocarboxilici devine 50-80%, în special bogată în arginină și 6-8 alți aminoacizi. Protaminele nu au cis, Treiі asp, adesea în fiecare zi galerie de trageri, uscator de par.

Protaminele se găsesc la toate tipurile de animale și oameni și formează cea mai mare parte a nucleoproteinelor din cromatina de acest tip. Protaminele conferă ADN-ului inerție biochimică, care este necesară pentru conservarea mentală a puterilor de stres ale organismului. Sinteza protaminelor are loc în procesul de spermatogeneză în citoplasma celulei, protaminele pătrund în nucleul celulei, iar în lumea spermatozoizilor în curs de maturizare, histonele sunt îndepărtate din nucleotide care creează complexul celular din ADN, protejând astfel. corpul de la valuri negative de putere.

Protaminele din mulți pești sunt concentrate în sperma de pește (somon - pește somon, klupein - oseledets). La reprezentanții speciei au fost detectate protamine - observări din sporii de mușchi de mușchi.

Gistoni. Proteine ​​de luncă cu o greutate moleculară de 12000-30000, 20-30% acizi diaminomonocarboxilici (arginină, lizină). Histonele sunt partea proteică a nucleoproteinelor.

Histonesle sunt incluse în structura cromatinei, sunt situate în mijlocul proteinelor cromozomilor și în nucleele celulelor.

Histonele sunt proteine ​​conservatoare din punct de vedere evolutiv. Histonele animalelor și plantelor sunt caracterizate de valori similare ale raportului dintre arginină și lizină, rezultând un set similar de fracții.

Prolamini. Cu proteinele rozmarinului. Se descompun slab în apă, se descompun bine în alcool etilic 60-80%. Este bogat în aminoacidul prolină (numit prolamină), precum și în acid glutamic. Chiar și o cantitate mică de proteine ​​este inclusă liz, arg, gli. Prolaminele sunt caracteristice, inclusiv, cerealelor native, jucând rolul de proteine ​​de depozitare: în grâul nativ există proteina gliadina, în orzul nativ – hordeină, în porumb – zeina.

Glutenine. Dobre rozchinni în luncă rozchini (0,2-2% NaOH). Acestea sunt proteinele plantelor care se găsesc în cereale și alte culturi, precum și în părțile verzi ale plantelor. Complexul de proteine ​​nutritive din grâu se numește glutenină, iar în orez – orizenină. Gliadina de grâu, care conține gluten, stabilizează glutenul, ceea ce înseamnă în mod semnificativ nucile tehnologice din barbă și aluat.

Scleroproteine ​​(proteinoide). Proteine ​​ale țesuturilor de susținere (perii, cartilaj, tendon, țesut exterior, păr). Calitatea orezului este inconsecvența cu apa, amestecurile de sare, acizii diluați și pajiști. Ele nu sunt hidrolizate de enzimele din tractul pe bază de plante. Proteinoidele sunt proteine ​​fibrilare. Bogat în glicină, prolină, cistină, sărac în fenilalanină, tirozină, triptofan, histidină, metionină, treonină.

Aplicatii ale proteinelor: colagen, procolagen, elastina, keratina.

Proteine ​​pliante (proteine)

Include două componente - proteine ​​și non-proteice.

Partea proteică este o proteină simplă. Partea neproteică este un grup protetic (din grecescul prostheto - acceptabil, adaug).

Datorită naturii chimice a grupului protetic, proteinele sunt împărțite în:

Mucinele și mucoizii sunt prezente înaintea glicoproteinelor acide.

Mucini- baza mucusului din organism (mucus, mucus si suc intestinal). Funcția Zahisna: slăbește membrana mucoasă a tractului pe bază de plante. Mucinele sunt rezistente la enzimele care hidrolizează proteinele.

Mucoid i - proteine ​​ale părții sinoviale a articulațiilor, cartilajelor și părții mărului. Finalizați funcția de uscare cu un material uleios în mașină.

Nucleoproteine. Toți acizii nucleici sunt împărțiți în două tipuri, în funcție de ce monozaharidă este inclusă în depozit. Acidul nucleic se numește acid ribonucleic (ARN), deoarece conține riboză, sau acid dezoxiribonucleic (ADN), deoarece conține deoxiriboză.

Cu participarea acizilor nucleici, se realizează formarea proteinelor, care este baza materială a tuturor proceselor vii. Informațiile, care indică particularitățile structurii proteinelor, sunt „înregistrate” în ADN și sunt transmise de-a lungul unui număr de generații de moleculele de ADN. ARN-ul este un participant oblic și parasorbital în însuși mecanismul biosintezei proteinelor. În legătură cu acest organism, ARN-ul este deosebit de abundent în acele țesuturi în care proteinele sunt sintetizate intens.

Nucleoproteinele sunt proteine ​​de pliere care combină componenta proteică (protamine, histone) și componenta neproteică - acizii nucleici.

Cromoproteinele.Înainte de cromoproteine ​​există proteine ​​pliate, în care partea neproteică este preparată din semiconductori, care se află în diferite clase de compuși organici: structuri porfirine, flavin adenin dinucleotide (FAD), flavin adenin mononucleotide (FMN).

Inelul porfirinic, cu ionul său legat coordonat, este o parte protetică a unui număr de enzime pe bază de oxizi (catalază, peroxidază) și a unui grup de purtători de electroni - citocromi. Cromoproteinele includ flavin dehidrogenaze sau „enzime digestive” - flavoproteine ​​(FP). Partea proteică a acestei molecule este asociată cu FAD sau FMN. Cromoproteinele tipice sunt rodopsina și hemoglobina din sânge.

Metaloproteine. Complexe de ioni metalici cu proteine, in care ionii metalici sunt adaugati direct proteinei, fiind depozitarea moleculelor proteice.

Depozitarea proteinelor metalice conține adesea metale precum Cu, Fe, Zn, Mo etc. Proteinele metalice tipice includ mai multe enzime care metabolizează metalele, precum și Mn, Ni, Se, Ca etc.

Înainte de metaloproteine ​​există citocromi - proteine ​​ale lancetei diholice, care sunt responsabile de eliberare.

Proteinele dezvăluite - selenoproteine,În unele seleniu, cel mai probabil, adăugarea covalentă la o grupare aromatică sau heterociclică. Una dintre selenoproteine ​​se găsește în carnea animalelor.

S-a descoperit că o serie de creaturi marine conțin proteine ​​care conțin vanadiu. vanadocrom, care, cel mai important, este un purtător de acru.

Lipoproteinele. Grupul protetic din aceste proteine ​​pliate conține diverse substanțe asemănătoare grăsimilor - lipide. Conexiunile dintre componentele lipoproteinelor pot fi de diferite grade de semnificație.

Stocul de lipoproteine ​​conține atât lipide polare, cât și neutre, precum și colesterol și colesterol. Lipoproteinele sunt componentele de legare ale tuturor membranelor celulare, dintre care partea neproteică este reprezentată în principal de lipide polare - fosfolipide, glicolipide. Lipoproteinele sunt întotdeauna prezente în sânge. Inozitol difosfat este o lipoproteină comună găsită în partea albă a creierului, iar stocarea lipoproteinelor în partea cenușie a creierului include sfingolipide. În Rusia, o parte semnificativă a fosfolipidelor din protoplasmă se găsește și sub formă de lipoproteine.

În prezența complexelor de lipide și proteine, partea proteică conține aminoacizi hidrofobi bogati, componenta lipidică predomină adesea față de componenta proteică. Ca rezultat, astfel de proteine ​​pliate sunt diferite, de exemplu, de cloroform și metanol. Complexele de acest fel sunt numite proteolipidelor. Majoritatea mirosurilor sunt localizate în membranele de mielină ale celulelor nervoase, precum și în membranele sinaptice și membranele interioare ale mitocondriilor.

Funcția lipoproteinelor este de a transporta lipidele în organism.

Proteine ​​enzimatice. Există un grup mare de proteine, derivate din proteine ​​simple și grupe protetice de natură diferită, care îndeplinesc funcțiile de catalizatori biologici. Componente non-proteice – vitamine, mono-dinucleotide, tripeptide, esteri fosforici ai monozaharidelor.

Cum sunt proteinele?

Principiile clasificării proteinelor

În prezent, o mulțime de preparate proteice diferite au fost văzute din organele și țesuturile oamenilor, animalelor, plantelor și microorganismelor. Au fost observate și preparate de proteine ​​din alte părți ale proteinei (de exemplu, din nuclee, ribozomi etc.), din proteine ​​non-clinice (ser de sânge, albuș de ou de pui). Diferitele medicamente au denumiri diferite. Cu toate acestea, pentru studiul sistematic, proteinele trebuie împărțite în grupuri pentru a fi clasificate. Aici apar problemele. În timp ce în chimia organică cuvintele sunt clasificate pe baza naturii lor chimice, în chimia biologică majoritatea proteinelor nu au fost încă studiate în toate detaliile. În plus, este foarte dificil să clasificați proteinele pe un suport fără substanțe chimice. De asemenea, este imposibil să se ofere o clasificare suficient de detaliată a proteinelor pe baza funcțiilor lor în organism. Destul de des, proteinele apropiate unele de altele îndeplinesc o varietate de funcții biologice (de exemplu, hemoglobina și enzime precum catalaza, peroxidaza și citocromii).

Un potențial mult mai mare pentru clasificarea proteinelor este de așteptat de la autoritățile fizico-chimice ale compușilor proteici. Diversitatea proteinelor din apă și din alte surse, concentrația de săruri, solubilizarea necesară a proteinelor depinde de aceste semne, care vă permit să clasificați un număr de proteine. Vom începe imediat să înțelegem caracteristicile specifice ale compoziției chimice a proteinelor naturale și să le stabilim asemănarea și rolul în organism.

Întreaga clasă mare de proteine ​​​​proteice este de obicei împărțită în grupuri mari: proteine ​​și proteine ​​simple și proteine ​​​​și proteine ​​pliate. În timpul hidrolizei, proteinele simple se dezintegrează în aminoacizi, iar proteinele pliate cu aminoacizi produc alte tipuri de compuși, de exemplu: carbohidrați, lipide, hem, etc. În acest fel, proteinele sau proteinele pliate sunt pliate în dulceața vorbirii proteinelor (proteine). parte sau proteină simplă) combinată cu alte discursuri non-albe.

La proteinele simple, sau proteine, există protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline, proteinoide și alte proteine ​​care nu aparțin acelorași grupe, de exemplu, o mulțime de Elk-enzime, proteine ​​din carne - miozina și în . Grupul de proteine ​​de pliere, sau proteide, poate fi, de asemenea, împărțit în mai multe subgrupe, în funcție de natura componentelor non-proteice care sunt conținute în acestea.

Cu toate acestea, o astfel de clasificare are o valoare semnificativă. Noi cercetări au stabilit că multe proteine ​​simple sunt de fapt asociate cu un număr mic dintre aceștia și alți compuși non-proteici. Astfel, unele proteine ​​au putut fi reduse la grupul de proteine ​​de pliere, iar o parte din duhoarea părea a fi asociată cu o cantitate mică de carbohidrați, unele lipide, pigmenți etc. . Deci, de exemplu, lipoproteinele reprezintă în unele cazuri astfel de complexe germane încât ar putea fi considerate compuși adsorbtivi ai proteinelor simple cu lipide, mai degrabă decât vorbirea chimică individuală.

Iertați albii

Cele mai simple proteine ​​sunt protamina și histona. Duhoarea are un caracter slab de bază, în timp ce majoritatea celorlalte sunt acre. Caracterul principal al protaminelor și histonelor este că moleculele lor conțin un număr mare de aminoacizi monocarboxilici diamină, cum ar fi lizina și arginina. În acești acizi, o grupare amino este legată printr-o legătură peptidică de carboxil, iar cealaltă este liberă. Formează partea slabă de mijloc a proteinelor. În conformitate cu natura lor de bază, histona și protamina prezintă o serie de puteri speciale care nu sunt comune în alte proteine. Astfel, aceste proteine ​​sunt situate la punctul izoelectric în timpul reacției adecvate a mediului. De ce protaminele și histonele „ard” atunci când se adaugă apă clocotită?

Protamina, văzută pentru prima dată de F. Miescher, se găsește în cantități mari în spermatozoizii de pește. Mirosurile se caracterizează printr-un conținut foarte mare de aminoacizi esențiali (până la 80%), în special arginină. În plus, protaminele conțin aminoacizi precum triptofan, metionină, cisteină, iar în majoritatea protaminelor, de asemenea, tirozină și fenilalanina. Protaminele sunt proteine ​​remarcabil de mici. Duhoarea are o greutate moleculară cuprinsă între 2000 și 12.000. Nu erau vizibile din nucleele celulelor de carne.

Gistonurile au mai puțină putere majoră, mai puțină protamina. Duhoarea este conținută de mai puțin de 20-30% acizi diaminomonocarboxilici. Compoziția de aminoacizi a histonelor este semnificativ diferită de cea a protaminelor, care conțin, de asemenea, niveluri ridicate de triptofan și chiar mai puțină aciditate. Depozitul de histonă include și reziduuri modificate de aminoacizi, de exemplu: O-fosfoserină, derivați de arginină metilat și lizină, derivați de aminoacizi acetilați ai lizinei.

O mulțime de histone sunt localizate în gușă, nucleele celulelor țesuturilor gusei. Histonele nu conțin proteine ​​omogene și pot fi împărțite într-un număr de facțiuni care sunt împărțite într-un singur tip de depozitul chimic și autoritățile biologice. Clasificarea histonelor se bazează pe prezența lizinei și argininei. Histona H1 este foarte bogată în lizină. Histona H2 se caracterizează prin prezența aminoacizilor și există două tipuri de histonă - H2A și H2B. Histone NZ este moderat bogat în arginină și conține cisteină. Histona H4 este bogată în arginină și glicină.

Histonele de același tip, izolate de la diferite animale și plante, au secvențe de aminoacizi similare. Un astfel de conservatorism în evoluție poate servi la păstrarea consistenței, ceea ce va asigura funcții esențiale și specifice. Acest lucru este cel mai clar confirmat de faptul că secvența de aminoacizi a histonei H4 din muguri de mazăre și thymus bicus este împărțită în mai mult de două dintre cele 102 excese de aminoacizi prezente în moleculă.

Este evident că un număr mare de grupări amino libere de protamină și histone creează legături ionice cu excesul de acid fosforic, care intră în depozitul de ADN, ceea ce favorizează plierea compactă a helixului ADN în complexul ADN creat cu aceste proteine. Complexul de ADN cu histone este cromatina, care combină ADN-ul cu histone la aproximativ aceeași vârstă.

Pe lângă interacțiunea cu ADN-ul, histonele reacționează și una după alta. Extracția cu clorură de sodiu din cromatină a scos la iveală un tetramer care constă din două molecule de histonă 3 și două molecule de histonă H4. În unele minți, histonele H2A și H2B pot fi văzute simultan sub forma unui dimer. Modelul actual al structurii cromatinei este că un tetramer și doi dimeri interacționează cu 200 de perechi de baze ADN, care este de aproximativ 70 nm. Aceasta creează o structură sferică cu un diametru de 11 nm. Este important să rețineți că cromatina este o lance ciufulită, să punem împreună astfel de unități. Acest model de încredere este susținut de o varietate de metode de cercetare.

Albuminele și globulinele sunt proteine ​​bune care sunt incluse în depozitul tuturor țesuturilor animale. Important este numarul mare de proteine ​​care se gasesc in plasma sanguina, in zerul de lapte, in albusurile de ou si altele, care sunt compuse din albumine si globuline. Efectul lor asupra diferitelor țesături se diminuează la margini.

Albuminele și globulinele variază în funcție de autoritățile fizice și chimice. Una dintre cele mai comune metode de tratare a albuminelor și globulinelor este sărarea acestora cu ajutorul sulfatului de amoniu. Dacă adăugați suficient sulfat de amoniu la descompunerea proteinei, încât este combinată cu sarea saturată diluată, globulinele sunt vizibile. Odată ce sunt filtrate și sulfatul de amoniu cristalin este adăugat la filtrat până când este complet saturat, albumina precipită. Astfel, globulinele sunt precipitate în sulfatul de amoniu saturat, la fel ca albumina - în soluția saturată.

Studiul albuminelor și globulinelor a relevat o altă importanță în autoritățile lor fizice și chimice. S-a dovedit că albuminele sunt adesea dizolvate în apă distilată, așa că pentru a dizolva globulinele în apă este necesar să adăugați o cantitate mică de sare. Pe baza acestui fapt, este posibil să se întărească globulinele din albumină în modul de dializa proteică. În acest scop, puneți proteina într-o pungă dintr-un material penetrant, precum celofanul, și scufundați-o în apă distilată. Proteina se dizolvă treptat, iar globulinele cad din sediment. Ele sunt întărite din albumine care s-au pierdut. Globulinele pot fi precipitate cu sulfat de sodiu saturat, la fel cum albuminele sunt dizolvate în cel nou.

Într-un număr mare de cazuri, albuminele și globulinele sunt văzute în scopuri benefice în sângele donatorilor. Preparatele de albumină din sânge sunt utilizate la oameni pentru tratamentul bolilor care au pierdut mult sânge, ca înlocuitori de sânge. Preparatele de γ-globuline sunt utilizate atât pentru prevenirea, cât și pentru tratamentul anumitor boli infecțioase. In prezent, pentru obtinerea preparatelor de albumine si globuline din sangele donatorilor, s-au dezvoltat metode de sedimentare separata a acestor proteine, pe baza diferitelor roluri ale acestora in sange, in vederea indepartarii alcoolului etilic din La concentratii mici, la rece. Prin această metodă se îndepărtează preparatele foarte purificate de albumină și diverse fracțiuni de globuline, care trebuie vicorizate în scopuri medicinale.

Printre proteinele de alge simple există interes pentru glutelină și prolaminiu. Duhoarea este prezentă în cerealele din cereale, ceea ce reduce volumul masei de gluten. Glutenul se vede în aspectul masei lipicioase frecând făina cu apă și amestecând treptat amidonul cu un jet generos de apă. Puterea lipicioasă a pastei de amidon constă în prezența glutenului nou. Cu cât un bob de cereale conține mai mult gluten, cu atât boabele sunt mai valoroase. Înainte de a veni glutelinele, de exemplu, orizenina, care este îndepărtată din orez și glutenina, care este îndepărtată din grâu.

Una dintre cele mai importante prolamine și cea mai caracteristică proteină a endospermului boabelor de grâu este gliadina. Gliadina, care este indispensabilă în amestecurile de apă și sare, dar atunci când este îndepărtată din alte proteine, este separată în alcool (70%) și în acest scop este extrasă din cereale. Alți reprezentanți ai prolaminelor pot fi numiți hordeină, care se găsește în orz și zeină, găsită în porumb. Aceste proteine, ca și gliadinele, sunt extrase din gluten cu alcool (70-80%). Toate prolaminele se caracterizează printr-un conținut remarcabil de mare de prolină.

O caracteristică importantă a proteinelor țesuturilor de susținere este incompatibilitatea lor completă cu apa, soluțiile sărate, acizii diluați și pajiști. Ele sunt cunoscute sub denumirea comună de proteinoide, care înseamnă asemănătoare proteinelor. Aceste proteine ​​sunt reduse la proteine ​​fibrilare sau fibroase, ale căror particule formează forma unor fibre sau fire tricotate mai mici. Datorită naturii anorganice a proteinoizilor din apă, enzimele sucurilor de plante nu acționează asupra lor. Proteinoide, spuneți-o, grop negustător. În fața lor zac, de exemplu, albul coarnelor, se acumulează, afară, păr etc. În același timp, o serie de proteine ​​ale țesuturilor de susținere sunt otrăvite de sucuri din plante. Acestea sunt proteine ​​ale țesutului osos, tendonului, cartilajului.

Printre alți reprezentanți ai proteinoizilor, există un mare interes pentru formarea colagenului, care intră în depozitul de țesuturi (Fig. 1). Cea mai simplă metodă a acestui tratament este curățarea periilor cu acid clorhidric diluat. În acest caz, conținutul de minerale se pierde, iar colagenul se pierde. Precursorul biologic al colagenului este procolagenul. Colagenul se găsește și în piele și în alte țesuturi. Acest alb era vizibil sub formă cristalină. Colagenul este descompus atât prin compoziția sa de aminoacizi (este bogat în aminoacid prolină, la fel cum colagenul este bogat în hidroxiprolină), cât și pentru că este descompus de toate enzimele pe care Proteinele sunt hidrolizate.

Tendoanele și ligamentele proteice sunt conectate cu elastina. Această proteină este mai ușor de digerat cu sucuri de plante și colagen mai scăzut.

Keratinele sunt proteinoide caracteristice părului, coarnelor, unghiilor, epidermei și nu numai. Cantitatea de cisteină și cistină pe care le conțin este evident mare.

Fibre și proteinoide care se învârt în filatorii: păianjeni, omizi ale diferitelor iarbă de zăpadă (viermi cusături) etc. Cusătura din fibre, care formează cea mai mare parte a firului de cusătură, apare într-o formă rară, dar apoi devine mult mai dură. Firele de sutură folosite la fabricarea țesăturilor sunt realizate din fibroină, combinată cu lipici sericin.

Alburile pliante

Cele mai importante proteine ​​de pliere sunt nucleoproteinele, cromoproteinele, glicoproteinele, fosfoproteinele, lipoproteinele. Înainte de grupul de proteine ​​de pliere există proteine, care, pe lângă partea proteică, includ și un alt grup non-proteic - grupul protetic. Este eliberat în timpul hidrolizei proteinelor împreună cu produsele clivajului hidrolitic al moleculelor de proteine ​​- aminoacizi. Astfel, nucleops ar trebui administrat în timpul hidrolizei acizilor nucleici și a produselor lor de descompunere, glicoproteine ​​- carbohidrați și substanțe apropiate carbohidraților, fosfoproteine ​​- acid fosforic, cromoproteine ​​- grupate, cel mai adesea hem, Proteinele enzimatice diversificate și pliabile pot fi împărțite în părți proteice și grupul protetic neproteic. Toate aceste grupe protetice sunt mai puțin strâns legate de componenta proteică a proteinei pliate și sunt în mare parte bine tratate din punct de vedere chimic.

Mic

1. Diagrama structurii colagenului.

În același timp, un alt tip de nucleoproteine ​​– ribonucleoproteinele sunt stocate în primul rând în citoplasma celulelor, având un rol direct în crearea unor sisteme biologice importante, mai întâi înaintea sistemului de biosinteză a proteinelor. Celulele au ribonucleoproteine ​​care stochează organele celulare – ribozomi.

Acidul dezoxiribonucleic (ADN) intră în cromatina, o nucleoproteină pliabilă care formează cromozomii. În plus, celulele au o serie de tipuri de acid ribonucleic (ARN). Informații de bază ARN (ARNi), care este sintetizată atunci când informația este citită din ADN și pe care este apoi sintetizată lancea polipeptidică; ARN de transport (ARNt), care furnizează aminoacizi la iARN și ARN ribozomal (rARN), care intră în organele celulare - ribozomi, care creează complexe cu iARN În aceste complexe cu participarea tuturor celor trei tipuri de ARN și aminoacizi Există sinteza proteinei.

Acizii nucleici, care se află în depozitul de nucleotide, prezintă un mare interes ca componente ale virusurilor, care ocupă un loc intermediar între moleculele de proteine ​​de pliere și cele mai mici microorganisme patogene. Mulți virusuri pot fi izolate sub formă cristalină. Aceste cristale sunt o colecție de particule virale și sunt compuse dintr-un „caz” proteic și o moleculă de acid nucleic spiralizat, care se află în mijlocul acesteia (Fig. 2). „Cazul” proteic (învelișul virusului) constă dintr-un număr mare de subunități - molecule de proteine, conectate între ele prin legături ionice și hidrofobe. Mai mult, legătura dintre învelișul proteic și acidul nucleic din particulele virale este și mai germană. Când anumiți viruși pătrund în celulă, învelișul proteic se pierde la suprafață, acidul nucleic este eliberat în celulă și o infectează. Cu participarea acidului nucleic, clientul sintetizează proteine ​​virale și acid nucleic viral, care sunt aduse în punga terminală până când se creează un număr mare de noi particule virale și clientul infectat moare. Toate acestea permit particulei virale – o moleculă gigantică a unei proteine-nucleoproteine ​​pliante – să fie încorporată într-un fel de structură supramoleculară. Virușii sunt calea de mijloc între substanțele chimice și sistemele biologice complexe. Virușii, precum nucleoproteinele, ar umple golul dintre „chimie” și „biologie”, dintre vorbire și esență.

Componentele proteice ale proteinelor pliante ale nucleului celular, pe lângă proteinele deja familiare de natură de bază, histonele și protaminele, și unele proteine ​​acide, așa-numitele proteine ​​non-histone, cromatina, funcția principală Acestea includ reglarea activitatea acidului dezoxiribonucleic, ca principală cronică.

Mic

2. Virusul bolii mozaic Tutyun: 1 – helix ARN; 2 - subunități ale proteinei care creează cazul uscat.

Cromoproteinele sunt proteine ​​de pliere care sunt alcătuite dintr-o proteină simplă și un compus chimic fermentat asociat cu aceasta. Acest amestec poate fi găsit în diferite tipuri de compuși chimici, dar cel mai adesea această soluție organică creează un complex cu metal - fier, magneziu, cobalt.

Înainte de cromoproteine ​​există proteine ​​importante, cum ar fi hemoglobinele, care ajută la transferul acidității din sânge în țesuturi, și mioglobina - proteina celulelor din carne, coloanei vertebrale și fără coloană vertebrală. Mioglobina este de patru ori mai mică decât hemoglobina. Vinul ia acru din hemoglobină și îi oferă fibre de carne. În plus, hemocianina este adăugată la cromoproteine, ceea ce ajută la tolerarea acrișului la multe animale fără spinare. Această moleculă de proteină gigantică este amestecată cu hemoglobina și, prin urmare, are o culoare albastru închis. Prin urmare, sângele crustaceelor, calmarilor și creaturilor cu opt picioare este amestecat cu sângele roșu al creaturilor.

În alge există o cromoproteină de culoare verde - clorofila. Partea sa non-proteică amintește chiar și partea non-proteică a hemoglobinei, doar în loc să înlocuiască magneziul. Cu ajutorul clorofilei, plantele captează energia nimfelor și le folosesc pentru fotosinteză.

Fosfoproteinele sunt proteine ​​de pliere, iar la hidrolizarea lor cu aminoacizi, se obține o aciditate mai mică a acidului fosforic. Cel mai important reprezentant al acestui grup de proteine ​​este cazeinogenul din lapte. Pe lângă cazeinogen, grupul de fosfoproteine ​​include ovotelina - o proteină găsită în ouă, tulina lor - o proteină găsită în icrele de pește și altele. Există un mare interes în studiul fosfoproteinelor identificate în celulele creierului. S-a stabilit că fosforul din aceste proteine ​​are o rată de reînnoire foarte mare.

mergeți în ordine cu aminoacizii și produsele hidrolizate din grupa glucidelor: manoză, galactoză, fucoză, xosamine, acizi glucuronic, neuraminic etc. curge. Grupele protetice ale anumitor glicoproteine, cunoscute sub denumirea comună de mucopolizaharide (denumirea actuală este glicozaminoglicali), sunt concentrate în țesuturi și în aspect. Astfel de mucopolizaharide importante sunt acizii hialuronic și condroitinsulfuric, care sunt incluși în depozitul de țesuturi.

Glicoproteinele sunt incluse în toate țesuturile și poartă următoarele denumiri: condromucoizi (din cartilaj), steomucoizi (din chisturi), ovomucoizi (din albușul de ou), mucină (din țesut). Duhoarea prezentă și în ligamente și tendoane este de mare importanță. De exemplu, vâscozitatea ridicată a mucusului se datorează prezenței mucinei în acesta, ceea ce face mai ușor să-l ling în pungă, protejând membrana mucoasă a gurii de șocuri mecanice și uneori agenți chimici.

În zilele noastre se obișnuiește să se împartă toate glicoproteinele în două grupe mari: glicoproteine ​​pure și complexe polizaharid-proteine. Primele conțin o cantitate mică de diverse excese de monozaharide, care sunt îndepărtate, care se repetă și adăugate covalent la lanceta polipeptidică. Majoritatea proteinelor din zer conțin glicoproteine. Vă rugăm să rețineți că aceste lancete heteropolizaharide sunt utilizate pentru proteinele din zer, cum ar fi pliantele de expediere, proteinele care sunt recunoscute de acestea și de alte țesături. În același timp, lăncile heteropolizaharide, care se găsesc la suprafața țesuturilor, au adresele pe care aceste proteine ​​le urmează pentru a ajunge la țesuturile aceluiași țesut, nu la altele.

Complexele polizaharidă-proteină conțin o cantitate mare de exces de carbohidrați în partea polizaharidă, în ea puteți vedea întotdeauna bucle care se repetă, în unele tipuri de legături proteice - carbohidratul este covalent, în altele - electrostatic. Proteoglicanii joacă un rol important în complexele polizaharide-proteine. Mirosurile pătrund în baza țesăturii și pot ajunge până la 30% din greutatea uscată a țesăturii. Aceasta înseamnă că există un număr mare de grupări încărcate negativ, fără diferite heteropolizaharide, legate covalent la scheletul polipeptidic. Pentru înlocuirea glicoproteinelor primare, care înlocuiesc sute de carbohidrați, proteoglicani până la 95% sau mai mulți carbohidrați. În spatele proprietăților lor fizice și chimice, duhoarea se datorează cel mai probabil polizaharidelor și proteinelor mai scăzute. Grupările polizaharide ale proteoglicanilor pot fi izolate cu randament ridicat după tratamentul cu enzime proteolitice. Proteoglicanii îndeplinesc o serie de funcții biologice: în primul rând, mecanic, absorb resturile de pe suprafețele de carbon și servesc ca material uleios; într-un alt mod, este o sită care filtrează particulele cu molecul mare și împiedică doar particulele cu molecul scăzut să pătrundă prin bariera de proteoglican; în al treilea rând, ei leagă cationii și este important ca cationii K + și Na + să fie legați de proteoglicani și să nu se disocieze, iar puterea lor ionică să nu fie dezvăluită. Cationii de Ca 2+ nu se leagă ușor de proteoglicani și leagă împreună moleculele acestora.

În membranele tisulare ale microorganismelor sunt prezenți complexe polizaharid-proteine, care sunt, de asemenea, minore. În aceste complexe, în loc de proteine, există peptide și, prin urmare, se numesc peptidoglicani. Aproape întreaga membrană celulară este alcătuită dintr-o macromoleculă gigantică de tip sac - peptidoglican, iar structura sa poate varia mult în funcție de tipul de bacterie. Deoarece partea de carbohidrați a peptidoglicanului este practic aceeași în bacteriile de diferite specii, atunci în partea proteică există un amestec de ambii aminoacizi și secvențele lor în prezența tipului de bacterii. Legăturile dintre carbohidrați și peptide din peptidoglicani sunt covalente și chiar microscopice.

Proteinele pliante ale lipoproteinelor sunt pliate din partea proteică și partea lipidă-grăsimi asociată cu aceasta în diferite combinații. Lipoproteinele se găsesc în eter, benzen, cloroform și alți compuși organici. Cu toate acestea, datorită prezenței lipidelor cu proteine, proprietățile lor fizice și chimice sunt mai aproape de lipidele și lipoidele tipice, atât substanțe asemănătoare grăsimilor, cât și mai puțin decât proteinele. Astfel de compuși se numesc proteolipide.

Un număr de proteine ​​sunt în prezent asociate cu lipide care conțin complexe mai mici: albumine, anumite fracțiuni de globuline, proteine ​​ale membranelor celulare și microstructuri active Itini. Într-un organism viu, proteinele simple se pot lega de diferite lipide și lipoide. Cel mai adesea, legăturile dintre proteină și lipide sunt necovalente, protectoare și, de regulă, în timpul tratamentului cu agenți organici în mințile moi, lipidele nu se întăresc cu proteina. Acest lucru poate fi realizat numai prin denaturarea părții proteice.

Lipoproteinele joacă un rol important în formarea componentelor structurale ale celulei, în special în formarea diferitelor membrane celulare: mitocondriale, microzomale etc. Chiar și o mulțime de lipoproteine ​​intră nervos în depozit ї țesături. S-au văzut mirosuri atât din zonele albe, cât și din cele gri ale creierului. Sângele oamenilor și al creaturilor conține, de asemenea, lipoproteine.

Dintre proteinele dotate cu funcții catalitice, enzimele pot fi combinate nu numai proteine ​​simple, ci și pliate, care sunt compuse dintr-o componentă proteică și un grup non-proteic. Aceste proteine ​​sunt precedate de enzime care catalizează diferite procese pe bază de oxizi. Grupările neproteice ale unora dintre ele sunt apropiate de grupele neproteice ale hemoglobinei - hem și pot avea un grad mai mare de fertilizare, ceea ce le permite să fie clasificate ca cromoproteine. Este clar că enzimele cu conținut scăzut de proteine, care înlocuiesc atomii altor metale (sare, cupru, zinc etc.), sunt direct legate de structura proteinei. Aceste proteine ​​enzimatice pliate se numesc metaloproteine.

Feritina, transferrina și hemosiderina sunt transportate la proteinele oxidative. Transferina este o lizoproteină obișnuită din sânge cu o greutate moleculară de aproximativ 90.000, care este principalul factor în seringarea sângelui în fracția de globulină. Mix de proteine ​​0,13% salivație; Aceasta este de aproximativ 150 de ori mai mică decât feritina. Se conectează cu proteinele prin adăugarea de grupări hidroxil la tirozină. Transferina este un purtător fiziologic de intrare în organism.

Există o serie de enzime a căror activitate depinde de prezența metalelor în molecula proteică. Acestea includ alcool dehidrogenaza, care conține zinc, fosfohidrolaze, care includ magneziu, citocrom oxidază, care conține cupru și alte enzime.

Pe lângă grupurile de proteine ​​supraprocesate, se pot vedea și complexe supramoleculare complexe, care conțin proteine, lipide, carbohidrați și acizi nucleici. Țesutul cerebral, de exemplu, conține liponucleoproteine, lipoglicoproteine ​​și lipogliconucleoproteine.

Distrați rezumatul: Nu aveți acces pentru a descărca fișiere de pe serverul nostru.

Creatina fosfokinaza este o enzimă care participă la regenerarea ATP în timpul scurtării cărnii, constă din 2 subunități - B (creier) și M (mușchi) în diferite subunități: BB, VM, MM. Un total de 3 izoenzime

CLASIFICAREA BILKIV

A. P DESPRE FUNCȚIE

Div „Funcțiile proteinelor”

B. P BUDOVA

1. În spatele formei moleculei:

Globulare - spivvіdnosheniya pro-

axele longitudinale si transversale sunt pliate

<10 и в большинстве случаев не более 3-4. Они характеризуются компактной ук-

lance polipeptidice dulci. De exemplu: insulina, albumina, globulinele plasmatice.

Legături fibrilare - axiale > 10. Duhoarea este formată din mănunchiuri de lancete polipeptidice, înfăşurate în spirală una peste alta şi interconectate prin legături covalente transversale şi de apă. Voi pierde din vedere funcțiile structurale.

De exemplu: keratina, miozina, colagenul, fibrina.

2. Pentru numărul de lance proteice dintr-o moleculă

monomeric – au o subunitate (protomir)

polimeri – formează un număr de subunități.

De exemplu, hemoglobina (4 subunități), lactat dehidrogenază (4 subunități), creatin fosfokinaza

(2 subunități), ARN polimerază de E. coli (5 lănci), aspartat carbamoil transferază (12 protomeri), piruvat dehidrogenază (72 lănci).

3. În spatele depozitului de produse chimice:

Simplu – plasați numai aminoacizi în depozit Pliere – inclusiv aminoacizi și componente non-proteice

Iertați albii

Structura este reprezentată doar de o lancetă polipeptidică (albumină, insulină).

Cu toate acestea, este necesar să înțelegem că multe proteine ​​simple (de exemplu, albumina) nu sunt

Apare într-un aspect „curat”, doar o legătură cu un grup mic de slăbiciuni.

Albumine

Proteinele cu masa de MM = 40 kD sunt acide și au sarcină negativă la pH fiziologic, deoarece se amestecă cu mult acid glutamic. Usor de adsorbit

molecule polare și nepolare, care sunt purtători de substanțe bogate în sânge

Globuline - MW>100 kDa, slab acide sau neutre, prin urmare sunt slab hidratate, mai puțin persistente și mai ușor de precipitat, ceea ce vicorizează în clinică.

orice diagnostic în probele de „sediment” (Timolova, Veltman). Adesea se răzbună

componente de gheață. Acte legate de conexiunea discursurilor cântătoare: transferină (purtător Fe), ceruloplasmină (purtător C), haptoglobină (purtător

hemoglobina nazală), hemopexină (temă transportor). Când se adaugă electroforeza -

cel puțin în 4 fracții a1, a2, c și y.

Gistoni

Proteine ​​cu masa MM = 24 kDa. Schimbările principalelor autorități se profilează, deci. La pH fiziologic, ele sunt încărcate pozitiv și, prin urmare, se leagă de ADN.

Există 5 tipuri de histone:

H1 - foarte bogat Liz (29%),

H2a - Liz extrem de bogată (11%)

ta Apr (9,5%),

H2b - Liz extrem de bogată (16%)

ta Apr (6,5%),

NZ – Liz extrem de bogată (10%)

H4 – Liz extrem de bogată (11%)

Radicali de aminoacizi în stoc

histonele pot fi metilate enzimatic, acetilate sau fosfo-

rilyovani. Acest lucru schimbă rezumatul

sarcina si alte puteri ale proteinelor.

Funcţie:

1. Reglați activitatea genomului și însuși

– schimba transcrierile

2. Structural - stabilizați spațiul

Structura ADN-ului.

Histonele creează nucleozomi (scurtat de 7 ori), dând un superhelix și un „super super-

transpirat". Tim însuși ia soarta pachetului gros de ADN atunci când este modelat

cromozomii. Histonele determină dimensiunea ADN-ului

se modifică de mii de ori: chiar și volumul ADN-ului ajunge la 6-9 cm (10-1), iar dimensiunea cromozomilor -

doar câțiva micrometri (10-6)

Protamini

Colagen

Proteina fibrilară cu o structură unică. Se plasează excesele de monozaharide (galactoză) și dizaharide (galactoză-glucoză) combinate cu OH-

grupuri de zeci de hidroxilizină în exces. Formează baza interstițialului

Acestea sunt țesuturi sintetice ale tendonului, osului, cartilajului, pielii și mai ales în alte țesuturi. Polipeptidă

Colagenul Lanzug include 1000 de amino-

acizi și constă dintr-un triplet repetat [Gli-A-B], unde A și B - indiferent,

aminoacizi glicină cremă. Pe scurt

nom tse alanină, partea sa devine 11%, parte prolină și hidroxiprolină -

21%. În acest fel, pe Reshtu

aminoacizii reprezintă mai mult de 33%. Structura prolinei și hidroxiprolinei

nu permite crearea unei spirale a

structură, prin care se creează o spirală stângaci, câte o tură

există un surplus de 3 aminoacizi. Hidroxilarea prolinei este efectuată de enzima prolil hidroxilază, o enzimă lizică, care necesită vitamina C (acid ascorbic) pentru funcționarea sa eficientă. Lipsa acidului ascorbic la arici duce la scorbut. Primatele și cobai și-au pierdut capacitatea de a sintetiza acidul ascorbic și, prin urmare, sunt responsabili pentru excretarea acestuia din piele. Fiind puternic

Ca agent pozitiv, acidul ascorbic protejează prin inactivarea prolil hidroxilazei, promovând reînnoirea atomului de liză al enzimei. Colagenul, sintetizat în prezența acidului ascorbic, este subhidroxilat și nu poate forma structura normală a fibrei, ceea ce duce la pierderea pielii și laxitatea pielii.

Molecula de colagen este formată din 3 lănci polipeptidice, țesute împreună într-un mănunchi gros - tropocolagen (dovzhina = 30 nm, d = 1,6 nm). Polipeptidă

Lancetele sunt strâns legate între ele prin grupările ε-amino ale excesului de lizină. tropocol-

Lagenul formează fibrile mari de colagen (d=10-300 nm). Fibrilele sunt chiar ușoare, duhoarea este ușoară ca săgețile de oțel care sunt egale cu tăierea. Smuga transversală

prezența fibrilei se formează prin formarea de molecule de tropocolagen unul

în special un prieten pentru 1/4 din dozhini lor.

U Fibrele pielii creează o plasă țesută neregulat și chiar densă.

Pielea se spală cu colagen pur.

Ora de viață a colagenului este calculată în ultimele luni. Rolul cheie al acestui schimb este jucat de colagenază, care împarte tropocolagenul la 1/4 din capătul C-terminal dintre Gly și Leu.

U În urma descompunerii colagenului, este creată hidroxiprolina. Când este deteriorat

țesut saturat (boala Paget, hiperparatiroidism) excreția hidro-

Xiprolina crește și are valoare diagnostică. În lume, organismele mai vechi dezvoltă un număr tot mai mare de ligamente încrucișate în tropocolagen, care

I. Tabelul 2. Clasificarea proteinelor pe baza structurii lor.

ІІ. Clasificarea proteinelor la depozit.

Pliere simplă

Compus în principal din aminoacizi Compus din proteine ​​globulare și non-proteice

material.

Partea mică se numește

grupare prostetică. Tabelul 3

III. Tabelul 4. Clasificarea proteinelor după funcție.

Fermenti(enzime) – proteine ​​specifice, care sunt prezente în toate organismele vii și joacă rolul de catalizatori biologici.

p align="justify"> Enzimele accelerează reacțiile fără a modifica rezultatul.

Enzime foarte specifice: enzima pielii catalizează primul tip de reacții chimice în celule. Acest lucru va asigura o reglare fină a tuturor proceselor vitale (respirație, otrăvire, fotosinteză etc.)

Exemplu: enzima ureaza catalizează descompunerea cărnii fără a provoca o presiune catalitică asupra părții omogene din punct de vedere structural.

Activitatea enzimelor este limitată de un interval îngust de temperatură (35-45 ° C), dincolo de care activitatea scade și scade. Atunci, enzimele sunt active la valorile fiziologice ale Ph. în pajiștea slabă seredovișche.

Conform organizării lor spațiale, enzimele sunt compuse din mai multe domenii și, prin urmare, au o structură cuaternară.

Enzimele pot conține componente non-proteice. Partea proteică se numește apoenzima , și nebilkova - cofactor (aceasta este pur și simplu o substanță anorganică, de exemplu Zn 2+, Mg 2+) sau coenzima (coenzima) ) (pentru că vorbim despre gânduri organice).

Precursorii coenzimelor bogate sunt vitaminele.

Exemplu: acidul pantatenic este un precursor al coenzimei A, care joacă un rol important în metabolism.

Moleculele de enzime au următoarele denumiri: centru activ . Este format din două secțiuni - sorbția і catalitic . Primul este responsabil pentru legarea enzimelor de moleculele substratului, iar celălalt este responsabil de procesul de cataliză.

Denumirile enzimelor includ numele substratului la care se adaugă enzima dată și terminația „-ase”.

ü celuloza – catalizează hidroliza celulozei la monozaharide.

ü proteaza – hidrolizează proteinele în aminoacizi.

Pe baza acestui principiu, toate enzimele sunt împărțite în 6 clase.

Oxidorreductaza catalizează reacțiile oxidative care au ca rezultat transferul atomilor și electronilor H și Pro dintr-o parte în cealaltă, oxidând primul și apoi celălalt. Acest grup de enzime participă la toate procesele de oxidare biologică.

Stoc: u dihanni

AN + B ↔A + VN (oxidare)

A + O ↔ AT (de prisos)

Transferasi catalizează transferul grupărilor de atomi (grupări metil, acil, fosfat și amino) de la o moleculă la alta.

Exemplu: sub presiunea fosfotransferazelor, acidul fosforic în exces este transferat din ATP în glucoză și fructoză: ATP + glucoză ↔ glucoză – 6 – fosfat + ADP.

Hidrolaza Accelerarea reacțiilor și împărțirea părților organice este pur și simplu o modalitate de a adăuga molecule de apă la locul de ruptură a legăturilor chimice. Acest tip de divizare se numește hidroliză .

Aceasta include amilaza (hidrolizează amidonul), lipaza (descompune grăsimile) etc.

AB + H 2 O↔AON + VN

Liazi catalizează adăugarea nehidrolitică la substrat și separarea unui nou grup de atomi. În acest caz, puteți împărți conexiunea Z – Z, Z – N, C – O, C – S.

Exemplu: scindarea grupării carboxil cu decarboxilază

CH 3 - C - C ↔ CO 2 + CH 3 - C

Izomerasi există modificări moleculare interne, atunci. catalizează conversia unui izomer în altul:

glucoză – 6 – fosfosat ↔ glucoză – 1 – fosfat

Lipazi( sintetaze) catalizează reacțiile a două molecule cu formarea de noi legături C - O, C - S, P - N, C - C și energia ATP.

Un grup de enzime este adus la lipază, care catalizează dobândirea excesului de aminoacizi t-ARN. Aceste sintetaze joacă un rol în procesul de sinteză a proteinelor.

Exemplu: enzima valină - t-ARN - sintetaza sub care se creează complexul valină-t-ARN:

ATP + valină + ARNt↔ ADP + H3PO4 + valină-ARNt