6. Глютелини

7. Склеропротеїни (протеїноїди)

Альбуміни.Найпоширеніша група білків. Характеризуються високим вмістом лейцину (15 %) та низьким – гліцину. Молекулярна маса – 25000-70000. Водорозчинні білки. Осідають при насиченні розчинів нейтральними солями. Додавання однієї солі зазвичай не призводить до осадження білків, за винятком (NН 4) 2 SО 4 для осадження зазвичай потрібна суміш солей одно-і двовалентних катіонів (NaCl і MgSO 4 , Na 2 SO 4 і MgCl 2). (NН 4) 2 SО 4 починає осаджувати альбуміни при 65% насичення, а повне осадження настає при 100% насичення.

Альбуміни становлять 50% білків плазми, 50% білків яєць.

Приклади: лактоальбумін – білок молока, овоальбумін – яєчний альбумін, сероальбумін – сироватка крові.

Глобуліни.Найчисельніша група білків в організмі тварин. За амінокислотним складом глобуліни схожі на альбуміни, але відрізняються високим вмістом гліцину (3-4%). Молекулярна маса - 9×10 5 – 1,5×10 6 . Фракція не розчинна у воді, тому випадає в осад при відділенні солей діалізом. Розчиняються у слабких розчинах нейтральних солей, проте високі концентрації останніх беруть в облогу глобуліни. Наприклад, (NН 4) 2 SО 4 висолює глобуліни при 50% насичення (проте, повного поділу альбумінів і глобулінів не відбувається).

До глобулінів відносяться сироватковий, молочний, яєчний, м'язовий та інші глобуліни.

Поширені в насінні олійних та бобових рослин. Легумін – горох (насіння), фазеолін – насіння квасолі, едестин – насіння конопель.

Протаміни.Основні білки з низькою молекулярною масою (до 12000), завдяки чому деякі з них проходять через целофан при діалізі. Протаміни розчиняються у слабких кислотах, не осаджуються при кип'ятінні; у молекулі вміст диаминомонокарбоновых кислот становить 50-80 %, особливо багато аргініну і 6-8 інших амінокислот. У протамінах немає цис, триі асп,часто відсутні тир, фен.

Протаміни міститься у статевих клітинах тварин і людини, складають основну масу нуклеопротеїдів хроматину цього типу. Протаміни надають ДНК біохімічної інертності, що є необхідною умовою збереження спадкових властивостей організму. Синтез протамінів відбувається в процесі сперматогенезу у цитоплазмі статевої клітини, протаміни проникають у клітинне ядро, у міру дозрівання сперми витісняють гістони з нуклеотидів, утворюючи міцний комплекс із ДНК, таким чином захищаючи спадкові властивості організму від несприятливих впливів.

Протаміни у великій кількості зустрічаються в спермі риб (сальмін - лососеві риби, клупеїн - оселедець). Протаміни виявлені у представників рослин – виділені зі спор плауна.

Гістони.Є лужні білки з молекулярною масою 12000-30000, на частку діаміномонокарбонових кислот припадає 20-30 % (аргінін, лізин). Гістони є білковою частиною нуклеопротидів.

Гістони входять у структуру хроматину, переважають серед білків хромосом, тобто у ядрах клітин.

Гістони – консервативні в еволюційному плані білки. Гістони тварин та рослин характеризуються близькими величинами відношення аргініну до лізину, містять близький набір фракцій.

Проламіни.Є білками рослинного походження. Слабо розчиняються у воді, добре розчиняються в 60-80% етиловому спирті. У їхньому складі багато амінокислоти проліну (звідси назва проламін), а також глутамінової кислоти. У дуже незначній кількості ці білки входять ліз, арг, глі. Проламіни характерні виключно для насіння злаків, де виконують роль запасних білків: у насінні пшениці та жита – білок гліадин, у насінні ячменю – гордеїн, кукурудзи – зеїн.

Глютеліни.Добре розчинні в лужних розчинах (0,2-2% NaOH). Це білок рослин, що містяться в насінні злаків та інших культур, а також у зелених частинах рослин. Комплекс лужнорозчинних білків насіння пшениці отримав назву глютенін, рису – оризенін. Гліадин насіння пшениці у поєднанні з глютеніном утворює клейковину, властивості якої значною мірою визначають технологічні якості борошна та тіста.

Склеропротеїни (протеїноїди).Білки опорних тканин (кісток, хрящів, сухожиль, вовни, волосся). Відмінна риса - нерозчинність у воді, сольових розчинах, розведених кислотах та лугах. Чи не гідролізуються ферментами травного тракту. Протеїноїди – фібрилярні білки. Багаті на гліцин, пролін, цистин, немає фенілаланіну, тирозину, триптофану, гістидину, метіоніну, треоніну.

Приклади протеїноїдів: колаген, проколаген, еластин, кератини.

Складні білки (протеїди)

Включають два компоненти - білковий та небілковий.

Білкова частина – простий білок. Небілкова частина - простетична група (від грец. рrostheto - приєдную, додаю).

Залежно від хімічної природи простетичної групи протеїди поділяються на:

До кислих глікопротеїдів відносяться муцини та мукоїди.

Муцини- основа слизів організму (слини, шлункового та кишкового соку). Захисна функція: послаблюють подразнення слизової оболонки травного тракту. Муцини стійкі до дії ферментів, що гідролізують білок.

Мукоїді - білки синовіальної рідини суглобів, хрящів, рідини очного яблука. Виконують захисну функцію, є мастильним матеріалом в апараті руху.

Нуклеопротеїди.Усі нуклеїнові кислоти поділяються на два типи залежно від того, який моносахарид входить до складу. Нуклеїнова кислота називається рибонуклеїновою (РНК), якщо до її складу входить рибоза, або дезоксирибонуклеїнової (ДНК), якщо до її складу входить дезоксирибоза.

За участю нуклеїнових кислот відбувається утворення білків, що є матеріальною основою всіх життєвих процесів. Інформація, що визначає особливості структури білків, «записана» у ДНК і передається у ряді поколінь молекулами ДНК. РНК є обов'язковими та першорядними учасниками самого механізму біосинтезу білків. У зв'язку з цим організм містить РНК особливо багато у тих тканинах, у яких інтенсивно утворюються білки.

Нуклеопротеїди – складні білки, які містять білковий компонент (протаміни, гістони) та небілковий компонент – нуклеїнові кислоти.

Хромопротеїди.До хромопротеїдів належать складні білки, у яких небілковою частиною є пофарбовані сполуки, що належать до різних класів органічних речовин: порфіринові структури, флавінаденіндінуклеотид (ФАД), флавінаденінмононуклеотид (ФМН) та ін.

Порфіринове кільце з координаційно пов'язаним з ним іоном заліза входить як простетична частина до складу ряду окисно-відновних ферментів (каталаза, пероксидаза) і групи переносників електронів - цитохромів. Хромопротеїдами є і флавінові дегідрогенази або «жовті дихальні ферменти» - флавопротеїни (ФП). Білкова частина їхньої молекули пов'язана з ФАД або ФМН. Типовими хромопротеїдами є родопсин, гемоглобін крові.

Металопротеїди.Комплекси іонів металів з білками, у яких іони металів приєднані безпосередньо до білка, будучи складовою білкових молекул.

У складі металопротеїдів часто зустрічаються такі метали, як Cu, Fe, Zn, Mo та ін. Типовими металопротеїдами є деякі ферменти, що містять перелічені метали, а також Mn, Ni, Se, Ca та ін.

До металопротеїдів відносяться цитохроми – білки дихального ланцюга, що містять залізо.

Виявлено білки - селенопротеїни,у яких селен, найімовірніше, ковалентно приєднаний до ароматичної чи гетероциклічної групи. Один із селенопротеїнів міститься у м'язах тварин.

У деяких морських тварин виявлено білок, що містить ванадій. ванадохром, що, найімовірніше, переносником кисню.

Ліпопротеїди.Простетичною групою у цих складних білках є різні жироподібні речовини – ліпіди. Зв'язок між компонентами ліпопротеїдів може бути різного ступеня міцності.

У складі ліпопротеїдів виявлено як полярні, так і нейтральні ліпіди, а також холестерин та його ефіри. Ліпопротеїди є обов'язковими компонентами всіх клітинних мембран, де їхня небілкова частина представлена ​​в основному полярними ліпідами - фосфоліпідами, гліколіпідами. Ліпопротеїди завжди присутні у крові. Інозитолдіфосфатвмісний ліпопротеїд виділений з білої речовини мозку, до складу ліпопротеїдів сірої речовини мозку входять сфінголіпіди. У рослин значна частина фосфоліпідів у протоплазмі знаходиться також у формі ліпопротеїдів.

Відомі комплекси ліпідів та білків, білкова частина яких містить багато гідрофобних амінокислот, ліпідний компонент часто переважає над білковим. В результаті такі складні білки розчинні, наприклад, у суміші хлороформу і метанолу. Подібного роду комплекси називаються протеоліпідами.Вони у великій кількості містяться в мієлінових оболонках нервових клітин, а також у синаптичних мембранах та внутрішніх мембранах мітохондрій.

Функція ліпопротеїдів – транспортують ліпіди в організмі.

Білки-ферменти.Велика група протеїдів, побудованих із простих білків та простетичних груп різної природи, що виконують функції біологічних каталізаторів. Небілкові компоненти – вітаміни, моно- та динуклеотиди, трипептиди, фосфорні ефіри моносахаридів.

Які бувають білки

Принципи класифікації білків

В даний час з органів і тканин людини, тварин, рослин та мікроорганізмів виділено багато різноманітних білкових препаратів. Виділено також препарати білків з окремих частин клітини (наприклад, з ядер, рибосом тощо), з неклітинної речовини (сироватки крові, білка курячого яйця). Отримані препарати мають різні назви. Однак для систематичного вивчення білки необхідно розподілити за групами, тобто класифікувати. Але це зустрічає певні проблеми. Якщо в органічній хімії речовини класифікують на підставі їхньої хімічної будови, то в біологічній хімії будова більшості білків у всіх деталях ще не вивчена. Крім того, класифікувати білки на підставі лише їхньої хімічної будови дуже складно. Також неможливо дати достатньо обґрунтовану класифікацію білків за їх функціями в організмі. Дуже часто білки, близькі за будовою, мають зовсім різні біологічні функції (наприклад, гемоглобін і такі ферменти, як каталаза, пероксидаза і цитохроми).

Дещо великі можливості для класифікації білків надаються щодо фізико-хімічних властивостей білкових речовин. Неоднакова розчинність білків у воді та інших розчинниках, різні концентрації солей, необхідних висолювання білків,- ось зазвичай ті ознаки, які дозволяють класифікувати ряд білків. Одночасно приймаються до відома деякі вже відомі особливості в хімічній будові білків і, нарешті, їх походження і роль в організмі.

Весь великий клас білкових речовин прийнято розділяти на великі групи: прості білки, чи протеїни, і складні білки, чи протеїди. Прості білки при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти, а складні поряд з амінокислотами дають сполуки іншого типу, наприклад: вуглеводи, ліпіди, гем і т. д. Таким чином, складні білки або протеїди складаються з власне білкової речовини (білкової частини або простого білка) у поєднанні з іншими небілковими речовинами.

До простих білків, або протеїнів, відносять протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни, протеїноїди та інші білки, що не належать до жодної з перерахованих груп, наприклад, багато білків-ферментів, м'язовий білок - міозин та ін. Групу складних білків , або протеїдів, зазвичай також поділяють на кілька підгруп залежно від характеру небілкових компонентів, що містяться в них.

Проте така класифікація має відносну цінність. Новими дослідженнями встановлено, що багато прості білки насправді пов'язані з невеликою кількістю тих чи інших небілкових сполук. Так, деякі протеїни можна було б віднести до групи складних білків, оскільки вони, як виявилося, пов'язані з невеликою кількістю вуглеводів, іноді ліпідів, пігментів і т.д. . Так, наприклад, ліпопротеїди в деяких випадках представляють настільки неміцні комплекси, що їх можна було б розглядати як адсорбційні сполуки простих білків з ліпідами, ніж як індивідуальні хімічні речовини.

Прості білки

Найбільш простими білками є протаміни та гістони. Вони мають слабоосновний характер, у той час як абсолютна більшість інших – кислий. Основний характер протамінів та гістонів обумовлений тим, що до складу їх молекул входить велика кількість діаміномонокарбонових амінокислот, таких, як лізин та аргінін. У цих кислот одна а-аміногрупа пов'язана пептидним зв'язком з карбоксилом, а інша залишається вільною. Вона і обумовлює слабколужне середовище розчинів білків. Відповідно до свого основного характеру гістони і протаміни виявляють ряд особливих властивостей, що не зустрічаються в інших білків. Так, ці білки знаходяться в ізоелектричній точці при лужній реакції середовища. Ось чому протаміни та гістони «згортаються» при кип'ятінні лише при додаванні лугу.

Протаміни, вперше виділені Ф. Мішером, містяться у великій кількості у сперматозоїдах риб. Вони характеризуються дуже високим вмістом основних амінокислот (до 80%), особливо аргініну. Крім того, у протамінах відсутні такі амінокислоти, як триптофан, метіонін, цистеїн, а в більшості протамінів також і тирозин, і фенілаланін. Протаміни – відносно невеликі білки. Вони мають молекулярну масу від 2000 до 12 000. З ядер м'язових клітин їх виділити не вдалося.

Гістони мають менш основні властивості, ніж протаміни. Вони міститься лише 20-30 % диаминомонокарбоновых кислот. Амінокислотний склад гістонів значно різноманітніший, ніж протамінів, проте в них також відсутній триптофан або його є дуже невелика кількість. До складу гістонів входять також модифіковані, змінені амінокислотні залишки, наприклад: О-фосфосерин, метильовані похідні аргініну та лізину, ацетильовані по вільній аміногрупі похідні лізину.

Багато гістонів міститься у зобній залозі, ядрах клітин залозистих тканин. Гістони не є однорідними білками і можуть бути розділені на ряд фракцій, що відрізняються за хімічним складом та біологічними властивостями один від одного. Класифікація гістонів заснована на відносних кількостях лізину та аргініну. Гістон Н1 дуже багатий на лізин. Для гістону Н2 характерний помірний вміст цієї амінокислоти, причому існує два типи цього гістону - Н2А та Н2В. Гістон НЗ помірно багатий на аргінін і містить цистеїн. Гістон Н4 багатий аргініном та гліцином.

Гістони одного і того ж типу, отримані з різних тварин та рослин, мають дуже схожі амінокислотні послідовності. Такий консерватизм в еволюції, мабуть, служить збереженню послідовності, що забезпечує суттєві та специфічні функції. Це найкраще підтверджується тим фактом, що амінокислотні послідовності гістону Н4 з проростків гороху і тимусу бика відрізняються лише двома із 102 амінокислотних залишків, присутніх у молекулі.

Завдяки наявності великої кількості вільних аміногруп протаміни та гістони утворюють іонні зв'язки з залишками фосфорної кислоти, що входить до складу ДНК, та сприяють компактному укладання подвійної спіралі ДНК в утвореному комплексі ДНК з даними білками. Комплекс ДНК з гістонами - хроматин містить ДНК та гістони у приблизно рівному кількісному відношенні.

Крім взаємодії з ДНК, гістони також реагують один з одним. Екстракцією хлоридом натрію з хроматину було виділено тетрамер, що складається з двох молекул гістону НЗ та двох молекул гістону Н4. У цих умовах гістони Н2А і Н2В можуть бути виділені разом у вигляді димера. Сучасна модель структури хроматину передбачає, що один тетрамер і два димери взаємодіють з 200 парами основ ДНК, що становить приблизно ділянку довжиною близько 70 нм. При цьому утворюється сферична структура діаметром 11 нм. Вважається, що хроматин є рухомим ланцюгом, складеним з таких одиниць. Ця ймовірна модель підтверджується різними методами дослідження.

Альбуміни та глобуліни є добре вивченими білками, що входять до складу всіх тваринних тканин. Переважна більшість білків, що у плазмі крові, в сироватці молока, в яєчному білку та інших., складається з альбумінів і глобулінів. Їх співвідношення у різних тканинах утримується у певних межах.

Альбуміни та глобуліни відрізняються один від одного за фізико-хімічними властивостями. Одним із поширених методів поділу альбумінів та глобулінів є їх висолення за допомогою сульфату амонію. Якщо до розчину білка додати таку кількість сульфату амонію, що міститься в тому ж обсязі розведеного навпіл насиченого розчину цієї солі, розчину виділяються глобуліни. Якщо їх відфільтрувати і продовжувати додавати до фільтрату кристалічний сульфат амонію до повного насичення, в осад випадає альбумін. Таким чином, глобуліни осаджуються в напівнасиченому розчині сульфату амонію, тоді як альбуміни - насиченому розчині.

Вивчення альбумінів та глобулінів виявило й інші відмінності у їх фізико-хімічних властивостях. Виявилося, що альбуміни здатні розчинятися у дистильованій воді, тоді як для розчинення глобулінів до води потрібно додати невелику кількість солі. На підставі цього можливе відокремлення глобулінів від альбумінів шляхом діалізу білкового розчину. Для цього розчин білка, поміщений у мішечок з напівпроникного матеріалу, наприклад, целофану, опускають у дистильовану воду. Розчин білка поступово знесолюється, а глобуліни випадають у осад. Їх відокремлюють від альбумінів, що залишилися в розчині. Глобуліни можна осадити і насиченим розчином сульфату натрію, тоді як альбуміни розчиняються в ньому.

У великих кількостях альбуміни та глобуліни виділяються з лікувальними цілями з крові донорів. Препарати альбуміну крові людини використовуються для введення хворим, які втратили багато крові, як кровозамінники. Препарати у-глобуліну використовуються як для профілактики, так і для лікування деяких інфекційних захворювань. В даний час для виділення препаратів альбумінів та глобулінів з крові донорів розроблено методи роздільного осадження цих білків, засновані на їхній різній розчинності в розчинах, що містять етиловий спирт у різних концентраціях, на холоді. Таким методом отримують високоочищені препарати альбуміну та різних фракцій глобулінів, які надалі використовуються в лікувальних цілях.

Серед простих білків рослинного походження викликають інтерес глютеліни та проламіни. Вони містяться в насінні злаків, утворюючи основну масу клейковини. Клейковина може бути виділена у вигляді клейкої маси шляхом розтирання борошна з водою та поступового відмивання крохмалю повільним струмом води. Клейкі властивості крохмального клейстеру залежать від наявності у ньому клейковини. Чим більше клейковини міститься у зерні злаків, тим ціннішим вважається це зерно. До глютелінів відносяться, наприклад, оризенін, що отримується з рису, і глютенін, що отримується з пшениці.

Одним з найважливіших проламінів та найбільш характерним білком ендосперми пшеничного зерна є гліадин. Гліадин нерозчинний у воді та сольових розчинах, але на відміну від інших білків розчиняється в розчині спирту (70%) і за його допомогою витягується із зерна. З інших представників проламінів можна назвати гордеїн, що отримується з ячменю, і зеїн - з кукурудзи. Ці білки, подібно до гліадин, екстрагуються з клейковини розчином спирту (70-80 %). Всепроламіни характеризуються відносно високим вмістом проліну.

Відмінною особливістю білків опорних тканин є їхня повна нерозчинність у воді, сольових розчинах, розведених кислотах і лугах. Їх об'єднали під загальною назвою протеїноїдів, що означає білковоподібні. Ці білки відносяться до фібрилярних, або волокнистих, білків, частинки яких мають форму більш менш витягнутих волокон або ниток. Внаслідок нерозчинності протеїноїдів у воді на них не діють ферменти травних соків. Протеїноїди, зазвичай, непридатні харчування. До них належать, наприклад, білки рогів, копит, вовни, волосся та ін. У той же час ряд білків опорних тканин здатний перетравлюватися травними соками. Це білки кісткової тканини, сухожиль, хрящів.

З окремих представників протеїноїдів великий інтерес становить колаген, що входить до складу сполучної тканини (рис. 1). Найпростішим методом його одержання є обробка кісток розведеною соляною кислотою. При цьому мінеральні речовини переходять у розчин, а колаген залишається. Біологічним попередником колагену є проколаген. Він поряд із колагеном знайдений у шкірі та інших тканинах. Цей білок вдалося виділити у кристалічному вигляді. Від колагену він відрізняється як своїм амінокислотним складом (у ньому багато міститься амінокислоти проліну, тоді як у колагені - гідроксипроліну), так і тим, що розщеплюється всіма ферментами, що гідролізують білки.

Білкова речовина сухожиль і зв'язок зветься еластину. Цей протеїноїд дещо легше піддається дії травних соків, ніж колаген.

Кератини є характерними протеїноїдами волосся, рогів, нігтів, епідермісу та вовни. До їх складу входить відносно велика кількість цистеїну та цистину.

Фіброїни є протеїноїдами, що виробляються в прядильних залозах комах: павуків, гусениць деяких метеликів (шовкопрядів) та ін. Фіброїн шовку, що становить основну масу шовкової нитки, виділяється в рідкому вигляді, але потім швидко твердне. Шовкові нитки, що йдуть на виготовлення тканин, є фіброїном, звільненим від клею серицину.

Складні білки

Найважливішими складними білками є нуклео-протеїди, хромопротеїди, глікопротеїди, фосфопротеїди, ліпопротеїди. До групи складних білків відносяться білки, до складу яких, крім білкової частини, входить та чи інша небілкова група – простетична група. Вона звільняється при гідроліз протеїдів поряд з продуктами гідролітичного розщеплення білкової молекули-амінокислотами. Так, нуклеоп роті іди дають при гідролізі нуклеїнові кислоти та продукти їх розпаду, глікопротеїди - вуглеводи та близькі до вуглеводів речовини, фосфопротеїди - фосфорну кислоту, хромопротеїди - забарвлену угруповання, найчастіше гем, ліпопротеїди - різні лі Складні білки-ферменти можна розщепити на білкову частину і небілкову простетичну групу. Всі ці простетичні групи, більш менш міцно пов'язані з білковим компонентом складного білка, в більшості випадків добре вивчені з хімічної точки зору.

Мал. 1. Схема структури колагену.

Серед складних білків дуже великий інтерес становлять нуклеопротеїди. Значення нуклеопротеїдів визначається насамперед тим, що з цих білків, як свідчить їх назва, складається переважна більшість надзвичайно важливої ​​частини клітини - клітинного ядра. Ядро є осередком управління життєдіяльності клітини. Такі процеси, як розподіл клітини, передача спадкової інформації, управління біосинтезом білків, здійснюються за участю ядерних структур. Нуклео-протеїди, а точніше дезоксирибонуклеопротеїди, можуть бути виділені із зобної залози, селезінки, із сперматозоїдів, ядерних еритроцитів птахів та деяких інших тканин. У їхньому складі, крім білкової частини, знаходиться дезоксирибонуклеїнова кислота, відповідальна за зберігання та передачу спадкової інформації.

У той же час інший тип нуклеопротеїдів - рибонуклеопротеїди входять до складу переважно цитоплазми клітин, беручи безпосередню участь в утворенні найважливіших біологічних систем, насамперед системи біосинтезу білка. У клітині рибонуклеопротеїди є складовою клітинної органели - рибосоми.

Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК) входить до хроматину - складного нуклеопротеїду, з якого складаються хромосоми. Крім того, у клітині існує кілька типів рибонуклеїнової кислоти (РНК). Існує інформаційна РНК (іРНК), яка синтезується при зчитуванні інформації з ДНК і на якій потім синтезується поліпептидний ланцюг; транспортна РНК (тРНК), що доставляє амінокислоти до іРНК, та рибосомальна РНК (рРНК), що входить до складу клітинних органел - рибосом, які утворюють комплекси з іРНК У цих комплексах за участю всіх трьох типів РНК та амінокислот відбувається синтез білка.

Нуклеїнові кислоти, що знаходяться у складі нуклеотидів, становлять величезний інтерес і як компоненти вірусів, що займають проміжне місце між молекулами складних білків і найменшими хвороботворними мікроорганізмами. Багато вірусів можна отримати в кристалічній формі. Ці кристали є сукупністю вірусних частинок, а ті у свою чергу складаються з білкового «футляра» і спіралізованої молекули нуклеїнової кислоти, що знаходиться всередині нього (рис. 2). Білковий "футляр" (оболонка вірусу) побудований з великої кількості субодиниць - молекул білка, з'єднаних між собою за допомогою іонних та гідрофобних зв'язків. Причому зв'язок між білковою оболонкою та нуклеїновою кислотою у вірусних частинок дуже неміцний. При проникненні деяких вірусів у клітину білкова оболонка залишається на поверхні, нуклеїнова кислота впроваджується у клітину та заражає її. За участю цієї нуклеїнової кислсти у клітині синтезуються білки вірусу та вірусна нуклеїнова кислота, що призводить в кінцевому підсумку до утворення великої кількості нових вірусних частинок та загибелі зараженої клітини. Все це дозволяє вважати вірусну частинку – гігантську молекулу складного білка-нуклеопротеїду – своєрідною надмолекулярною структурою. Віруси – це проміжна ланка між хімічними речовинами та складними біологічними системами. Віруси, як нуклеопротеїди, як би заповнюють розрив між «хімією» та «біологією», між речовиною та істотою.

Білковими компонентами складних білків клітинного ядра, крім вже відомих нам білків основного характеру, гістонів та протамінів, є і деякі кислі білки, так звані негістонові білки хроматину, основною функцією яких є регуляція активності дезоксирибонуклеїнової кислоти, як основного хронічного.

Мал. 2. Вірус мозаїчної хвороби тютюну: 1 – спіраль РНК; 2 - субодиниці білка, що утворюють захисний футляр.

Хромопротеїди – складні білки, які складаються з простого білка та пов'язаного з ним забарвленого хімічного з'єднання. Ця сполука може належати до різних типів хімічних речовин, проте найчастіше така органічна сполука утворює ще й комплекс з металом - залізом, магнієм, кобальтом.

До хромопротеїдів відносяться такі важливі білки, як гемоглобіни, за допомогою яких здійснюється перенесення кисню з кров'ю в тканини, і міоглобін – білок м'язових клітин хребетних та безхребетних. Міоглобін у чотири рази менше, ніж гемоглобін. Він забирає кисень у гемоглобіну та забезпечує їм м'язові волокна. Крім того, до хромопротеїдів відноситься гемоціанін, що переносить кисень у багатьох безхребетних. Цей гігантський за розмірами молекули білок містить мідь замість заліза, як і гемоглобіні, і тому має блакитний колір. Тому кров ракоподібних, кальмарів, восьминогів блакитна на відміну червоної крові тварин.

У рослинах міститься хромопротеїд зеленого кольору – хлорофіл. Його небілкова частина дуже нагадує небілкову частину гемоглобіну, тільки замість заліза містить магній. За допомогою хлорофілу рослини фіксують енергію сонячних променів та використовують її для фотосинтезу.

Фосфопротеїди - це складні білки, при гідролізі яких поряд з амінокислотами виходить більш менш значна кількість фосфорної кислоти. Найважливішим представником цієї групи білків є казеїноген молока. Крім казеїногену, до групи фосфопротеїдів відносяться ововітеллін - білок, виділений з яєць, їх тулін - білок, отриманий з риб'ячої ікри, та деякі інші. Великий інтерес становлять фосфопротеїди, виявлені у клітинах мозку. Встановлено, що фосфор цих білків має дуже високу швидкість оновлення.

Глікопротеїди – складні білки, небілкова група яких є похідним вуглеводів. Відділення вуглеводного компонента від глікопротеїдів часто супроводжується повним або частковим гідролізом глікопротеїду. Таким чином, при гідролізі різних глікопротеїдів

виходять поряд з амінокислотами і продукти гідлізу вуглеводної групи: манноза, галактоза, фукоза, ксозаміни, глюкуронова, нейрамінова кислоти та ін. лиється. Простетичні групи деяких глікопротеїнів, відомі під загальною назвою мукополісахаридів (сучасніша назва - глікозаміноглікали), зустрічаються в тканинах і у вільному вигляді. Такими найважливішими мукополісахаридами є гіалуронова та хондроїтинсерна кислоти, що входять до складу сполучної тканини.

Глікопротеїди входять до складу всіх тканин і носять відповідно назви: хондромукоїди (з хряща), стеомукоїди (з кісток), овомукоїди (з яєчного білка), муцин (в слині). Вони присутні також у зв'язках та сухожиллях та мають велике значення. Наприклад, висока в'язкість слини, пов'язана з наявністю в ній муцину, полегшує прослизання їжі в шлунок, захищаючи слизову оболонку ротової порожнини від механічних пошкоджень і подразнень хімічними речовинами.

В даний час прийнято розділяти всі глікоротеїди на дві великі групи: власне глікопротеїди та полісахарид-білкові комплекси. Перші мають невелику кількість різних моносахаридних залишків, позбавлених ланки, що повторюється, і приєднаних ковалентно до поліпетидного ланцюга. Більшість сироваткових білків є глікопротеїдами. Вважають, що ці гетерополісахаридні ланцюжки є для сироваткових білків хіба що поштовими листівками, якими білки розпізнаються тими чи іншими тканинами. У той же час гетерополісахаридні ланцюжки, що знаходяться на поверхні клітин, є адресами, за якими ці білки слідують, щоб потрапити до клітин саме тієї тканини, не іншої.

Полисахарид-білкові комплекси мають велику кількість вуглеводних залишків у полісахаридній частині, в ній завжди можна виділити ланки, що повторюються, в одних випадках зв'язок білок - вуглевод буває ковалентна, в інших - електростатична. З полісахарид-білкових комплексів велику роль відіграють протеоглікани. Вони утворюють позаклітинну основу сполучної тканини та можуть становити до 30 % сухої маси тканини. Це речовини, що містять велику кількість негативно заряджених угруповань, безліч різних гетерополісахаридних бічних ланцюгів, ковалентно пов'язаних з поліпептидним кістяком. На відміну від звичайних глікопротеїдів, які містять кілька відсотків вуглеводів, протеоглікани до 95 % і більше вуглеводів. За своїми фізико-хімічними властивостями вони більше нагадують полісахариди, ніж білки. Полісахаридні групи протеогліканів можна отримати з гарним виходом після обробки їх протеолітичними ферментами. Протеогликани виконують кілька біологічних функцій: по-перше, механічну, оскільки вони захищають суглобові поверхні та служать мастильним матеріалом; по-друге, є ситом, що затримує великомолекулярні частинки, і сприяють проникненню через протеоглікановий бар'єр тільки низькомолекулярних частинок; по-третє, пов'язують катіони, причому настільки міцно, що навіть катіони К + і Na + пов'язані з протеогліканами, майже не дисоціюють і їх іонні властивості не виявляються. Катіони ж Са 2+ непросто зв'язуються протеогліканами, а й сприяють об'єднанню їх молекул.

У клітинних оболонках мікроорганізмів містяться полісахарид-білкові комплекси ще міцніші. У цих комплексах замість білків знаходяться пептиди, і тому вони мають назву пептидогліканів. Практично вся клітинна оболонка є однією гігантською макромолекулою мішковидного типу - пептидоглікан, причому його структура може дещо варіювати в залежності від виду бактерії. Якщо вуглеводна частина пептидоглікану у бактерій різного виду практично однакова, то в білковій частині відбувається варіювання як амінокислот, так і їх послідовності в залежності від виду бактерій. Зв'язки між вуглеводами та пептидами в пептидогліканах ковалентні та дуже міцні.

Складні білки ліпопротеїди складаються з білкової частини та пов'язаної з нею у різних співвідношеннях ліпідної – жирової частини. Ліпопротеїди зазвичай нерозчинні в ефірі, бензолі, хлороформі та інших органічних розчинниках. Однак відомі сполуки ліпідів з білками, які за своїми фізико-хімічними властивостями стоять вже ближче до типових ліпідів та ліпоїдів, тобто жироподібних речовин, ніж до білків. Такі речовини називаються протеоліпідами.

Здатністю поєднуватися з ліпідами з утворенням більш менш міцних комплексів має цілий ряд білків: альбуміни, деякі фракції глобулінів, білки клітинних мембран і деяких мікроструктур клітини. У живому організмі з різними ліпідами та ліпоїдами можуть бути пов'язані прості білки. Найчастіше зв'язок між білком і ліпідом у разі нековалентна, проте вона міцна, і навіть під час обробки органічними розчинниками в м'яких умовах ліпіди не відокремлюються від білка. Це можливе лише при денатурації білкової частини.

Ліпопротеїди відіграють важливу роль в утворенні структурних компонентів клітини, особливо у формуванні різноманітних мембран клітини: мітохондріальної, мікросомальної і т. д. Дуже багато ліпопротеїдів входить до складу нервової тканини. Вони виділені і з білої, і із сірої речовини головного мозку. У крові людини та тварин також є ліпопротеїди.

Серед білків, наділених каталітичними функціями, ферментів можна також зустріти не тільки прості, але й складні білки, що складаються з білкового компонента та небілкової групи. До таких протеїдів відносяться ферменти, що каталізують різні окисно-відновні процеси. Небілкові групи деяких з них близькі за будовою та властивостями до небілкових груп гемоглобіну - гему і мають виражене забарвлення, що дозволяє їх віднести до групи хромопротеїдів. Існує ціла низка білків-ферментів, які містять атоми того чи іншого металу (заліза, міді, цинку та ін.), безпосередньо пов'язані з білковою структурою. Ці складні білки-ферменти називають металопротеїдами.

До залізовмісних білків відносяться феритин, трансферин, гемосидерин. Трансферин - розчинний у воді залізопротеїд з молекулярною масою близько 90 000, що знаходиться головним чином у сироватці крові у фракції глобулінів. Білок містить 0,13% заліза; це приблизно в 150 разів менше, ніж у феритині. Залізо з'єднується з білком за допомогою гідроксильних груп тирозину. Трансферин – фізіологічний переносник заліза в організмі.

Відомий ряд ферментів, активність яких залежить від наявності металів у складі білкової молекули. Це алкогольдегідрогеназа, що містить цинк, фосфогідролази, що включають магній, цитохромоксидаза, що містить мідь, та інші ферменти.

Крім перерахованих груп білків, можна виділити і складніші надмолекулярні комплекси, у складі яких одночасно присутні білки, ліпіди, вуглеводи та нуклеїнові кислоти. У мозковій тканині, наприклад, містяться ліпонуклеопротеїди, ліпоглікопротеїди, ліпогліконуклеопротеїди.

Завантажити реферат: У вас немає доступу до завантаження файлів з нашого сервера.

Креатинфосфокіназа - фермент, що бере участь у регенерації АТФ при м'язовому скороченні, складається з 2 субодиниць - В (brain) і М (muscle) у різних поєднаннях: ВВ, ВМ, ММ. Всього 3 ізофермен-

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

А. П ПРО ФУНКЦІЮ

Див "Функції білків"

Б. П БУДОВА

1. За формою молекули:

Глобулярні - співвідношення про-

дольної та поперечної осей складає

<10 и в большинстве случаев не более 3-4. Они характеризуются компактной ук-

ладкою поліпептидних ланцюгів. Наприклад: інсулін, альбумін, глобуліни плазми.

Фібрилярні - співвідношення осей> 10. Вони складаються з пучків поліпептидних ланцюгів, спіраллю навитих один на одного і пов'язані між собою поперечними ковалентними та водневими зв'язками. Виконують захисну та структурну функції.

Наприклад: кератин, міозин, колаген, фібрин.

2. За кількістю білкових ланцюгів в одній молекулі

мономерні – мають одну субодиницю (протомір)

полімерні – мають кілька субодиниць.

Наприклад, гемоглобін (4 субодиниці), лактатдегідрогеназа (4 субодиниці), креатинфосфокіназа

(2 субодиниці), РНК-полімераза E.coli (5 ланцюгів), аспартаткарбамоїл-трансфераза (12 протоомерів), піруватдегідрогеназа (72 ланцюга).

3. За хімічним складом:

Прості – містять у складі тільки амінокислоти Складні – крім амінокислот є небілкові компоненти

Прості білки

Структура представлена ​​лише поліпептидним ланцюгом (альбумін, інсулін).

Однак необхідно розуміти, що багато простих білків (наприклад, альбумін) не

існують у „чистому” вигляді, просто зв'язки з небілковою групою слабкі.

Альбуміни

Білки масою ММ = 40кД, мають кислі властивості та негативний заряд при фізіологічних рН, т.к. містять багато глутамінової кислоти. Легко адсорбують

полярні та неполярні молекули, є в крові переносником багатьох речовин

Глобуліни - ММ>100 кД, слабокислі або нейтральні, тому вони слабо гідратовані, менш стійкі і легше осаджуються, що використовується в клініці.

ської діагностиці в "осадових" пробах (тимолова, Вельтмана). Часто містять уг-

льоводні компоненти. Деякі здатні до зв'язування певних речовин: трансферин (переносник Fe), церулоплазмін (переносник Сі), гаптоглобін (пере-

носій гемоглобіну), гемопексин (переносник тема). При електрофорезі поділяють-

ся, як мінімум, на 4 фракції а1, а2, в і у.

Гістони

Білки масою ММ = 24 кД. Мають виражені основні властивості, тобто. при фізіологічних рН заряджені позитивно і тому зв'язуються з ДНК.

Існують 5 типів гістонів:

Н1 - дуже багатий Ліз (29%),

Н2а - помірно багатий Ліз (11%)

та Apr (9,5%),

H2b - помірно багатий Ліз (16%)

та Apr (6,5%),

НЗ – помірно багатий Ліз (10%) та

Н4 – помірно багатий Ліз (11%) та

Радикали амінокислот у складі

гістонів можуть бути ферментативно метильовані, ацетильовані або фосфо-

рильовані. Це змінює сумарний

заряд та інші властивості білків.

Функція:

1. Регулюють активність геному, а саме

– перешкоджають транскрипції,

2. Структурна - стабілізують простір-

структуру ДНК.

Гістони утворюють нуклеосоми (укорочення в 7 разів), далі суперспіраль та „суперсу-

перспіраль". Тим самим вони беруть участь у щільній упаковці ДНК при формуванні

хромосом. Завдяки гістонам розміри ДНК

зменшуються в тисячі разів: адже довжина ДНК досягає 6-9 см (10-1 ), а розміри хромосом –

всього кілька мікрометрів (10-6 )

Протаміни

Колаген

Фібрилярний білок із унікальною структурою. Зазвичай містить моносахаридні (галактоза) та дисахаридні (галактоза-глюкоза) залишки, з'єднані з ОН-

групами деяких залишків гідроксилізину. Складає основу міжклітинного

речовини сполучної тканини сухожилля, кістки, хряща, шкіри, але є, звичайно, і в інших тканинах. Поліпептидна

ланцюг колагену включає 1000 аміно-

кислот і складається з повторюваного триплету [Глі-А-В], де А і В - будь-які,

крім гліцину амінокислоти. В основ-

ном це аланін, його частка становить 11%, частка проліну та гідроксипроліну –

21%. Таким чином, на решту

амінокислоти припадає лише 33%. Структура проліну та гідроксипроліну

не дозволяє утворити а-спіральну

структуру, через це утворюється лівозакручена спіраль, де на один виток

припадає 3 амінокислотні залишки. Гідроксилювання проліну здійснює фермент пролілгідроксилаза, залізо-вмісний фермент, для його повноцінної роботи необхідний вітамін С (аскорбінова кислота). Недостатність аскорбінової кислоти у їжі обумовлює виникнення цинги. Примати і морські свинки втратили здатність синтезувати аскорбінову кислоту і тому повинні отримувати її з їжею. Будучи сильним вос-

позитивним агентом, аскорбінова кислота оберігає від інактивації пролілгідроксилазу, підтримуючи відновлений стан атома заліза у ферменті. Колаген, синтезований за відсутності аскорбінової кислоти, виявляється недогідроксилованим і не може утворювати нормальні за структурою волокна, що призводить до ураження шкіри та ламкості судин.

Молекула колагену побудована з 3 поліпептидних ланцюгів, сплетених між собою в щільний джгут - тропоколагену (довжина = ЗОО нм, d = 1,6 нм). Поліпептидні

ланцюги міцно пов'язані між собою через ε-аміногрупи залишків лізину. Тропокол-

лаген формує великі колагенові фібрили (d=10-300 нм). Фібрили дуже міцні, вони міцніші від сталевого дроту рівного перерізу. Поперечна смуга

ність фібрили обумовлена ​​зсувом молекул тропоколагену один віднос-

тельно друга на 1/4 їх довжини.

У шкірі фібрили утворюють нерегулярно сплетену і дуже густу мережу.

Вироблена шкіра є майже чистим колагеном.

Час напівжиття колагену обчислюється тижнями та місяцями. Ключову роль його обміні грає колагеназа, що розщеплює тропоколаген на 1/4 відстані з С-кінця між Глі і Лей.

У внаслідок розпаду колагену утворюється гідроксипролін. При поразці

сполучної тканини (хвороба Пейджету, гіперпаратиреоїдизм) екскреція гідро-

ксипроліну зростає та має діагностичне значення. У міру старіння організму в тропоколагені утворюється все більша кількість поперечних зв'язків, що де-

I. Таблиця 2. Класифікація білків за їхньою структурою.

ІІ.Класифікація білків за складом.

Прості складні

Складаються лише з амінокислот Складаються з глобулярних білків та небілкового

матеріалу. Небілку частину називають

простетичною групою.

Таблиця 3. Складні білки.

ІІІ. Таблиця 4. Класифікація білків за функціями.

Ферменти(ензими) – специфічні білки, які є у всіх живих організмах і відіграють роль біологічних каталізаторів.

p align="justify"> Ферменти прискорюють реакції без змін її загального результату.

Ферменти високоспецифічні: кожен фермент каталізує певний тип хімічних реакцій у клітинах. Цим забезпечується тонка регуляція всіх життєво важливих процесів (дихання, травлення, фотосинтез та ін.)

Приклад: фермент уреазу каталізує розщеплення лише сечовини, не чинячи каталітичного тиску на структурно споріднені сполуки.

Активність ферментів обмежена досить вузькими температурними рамками (35-45 ° С), за межами яких активність падає та зникає. Ферменти активні за фізіологічних значень Ph, тобто. у слаболужному середовищі.

По просторовій організації ферменти складаються з декількох доменів і зазвичай мають четвертинну структуру.

Ферменти можуть мати і небілкові компоненти. Білкова частина називається апофермент , а небілкова - кофактор (якщо це проста неорганічна речовина, наприклад Zn 2+ , Mg 2+) або кофермент (коензим ) (якщо йдеться про органічні сполуки).

Попередниками багатьох коферментів є вітаміни.

Приклад: пантатенова кислота - попередник коензиму А, що відіграє важливу роль у метаболізмі.

У молекулах ферментів є так званий активний центр . Він складається з двох ділянок – сорбційного і каталітичного . Перший відповідає за зв'язування ферментів із молекулами субстрату, а другий – за протікання власне акту каталізу.

У назву ферментів присутня назва субстрату, який впливає даний фермент, і закінчення « - аза».

ü целюлоза – каталізує гідроліз целюлози до моносахаридів.

ü протеаза – гідролізує білки до амінокислот.

За цим принципом всі ферменти поділені на 6 класів.

Оксидоредуктазикаталізують окислювально-відновні реакції, здійснюючи перенесення атомів Н і Про та електронів від однієї речовини до іншої, окислюючи при цьому перший і відновлюючи другий. Ця група ферментів бере участь у всіх процесах біологічного окиснення.

Приклад: у диханні

АН + В ↔А +ВН (окислювальний)

А + О ↔ АТ (відновлювальний)

Трансферазикаталізують перенесення групи атомів (метильної, ацильної, фосфатної та аміногрупи) від однієї речовини до іншої.

Приклад: під тиском фосфотрансфераз відбувається перенесення залишків фосфорної кислоти від АТФ на глюкозу та фруктозу: АТФ + глюкоза ↔ глюкоза – 6 – фосфат + АДФ.

Гідролазиприскорюють реакції розщеплюють складних органічних сполук більш прості шляхом приєднання молекул води в місці розриву хімічних зв'язків. Подібне розщеплення називається гідролізом .

Сюди відносяться амілаза (гідролізує крохмаль), ліпаза (розщеплює жири) та ін.

АВ + Н 2 О↔АОН + ВН

Ліазикаталізують негідролітичні приєднання до субстрату та відщеплення від нього групи атомів. У цьому може бути розрив зв'язку З – З, З – N, C – O, C – S.

Приклад: відщеплення карбоксильної групи декарбоксилазою

CH 3 - C - C ↔ CO 2 + CH 3 - C

Ізомеразиздійснюють внутрішньомолекулярні перебудови, тобто. каталізують перетворення одного ізомеру на інший:

глюкоза – 6 – фофсат ↔ глюкоза – 1 – фосфат

Ліпази(синтетази) каталізують реакції сполуки двох молекул з утворенням нових зв'язків С – О, С – S, P – N, C – C, використовуючи енергію АТФ.

До ліпази відноситься група ферментів, що каталізують приєднання залишків амінокислот т-РНК. Ці синтетази відіграють у процесі синтезу білка.

Приклад: фермент валін – т-РНК – синтетаза під його дією утворюється комплекс валін-т-РНК:

АТФ + валін + тРНК↔ АДФ + Н 3 РО 4 + валін-тРНК