Завдяки величезній кількості можливих комбінацій при синтезі білка з 20 амінокислот існує безліч різноманітних амінокислотних послідовностей, кожна з яких потенційно відповідає певному білку. Всі ці білки легко згрупувати за окремими класами, виділяючи певну ознаку – функцію чи особливості будови.

Класифікація за функцією

Відповідно до біологічних функцій виділяють:

• структурні білки (колаген, кератин),
• ферментативні (пепсин, амілаза),
• транспортні (трансферин, альбумін, гемоглобін),
• резервно-харчові (білки яєць та злаків),
• скорочувальні та рухові (актин, міозин, тубулін),
• захисні (імуноглобуліни, тромбін, фібриноген),
• регуляторні (соматотропний гормон, адренокортикотропний гормон, інсулін).

Класифікація за будовою

Залежно від форми молекули виділяють глобулярні та фібрилярні білки. У глобулярнихбілках співвідношення поздовжньої та поперечної осей становить менше 10 і в більшості випадків не більше 3-4. Ці білки характеризуються компактним тривимірним укладанням поліпептидних ланцюгів. Наприклад: інсулін, альбумін, глобуліни плазми крові.

Фібрилярні білкимають співвідношення осей більше 10. Вони складаються з пучків поліпептидних ланцюгів, спіраллю навитих один на одного і пов'язані між собою поперечними ковалентними та водневими зв'язками. Виконують захисну та структурну функції. Наприклад: кератин, міозин, колаген.

За кількістю білкових ланцюгівв одній молекулі виділяють мономірнібілки, які мають одну субодиницю (протомір) та полімернібілки, що мають кілька субодиниць. Наприклад, до мономірнимбілкам відносяться альбуміни, міоглобін, до полімерним- гемоглобін (4 субодиниці), ферменти лактатдегідрогеназу та креатинкіназу (4 та 2 субодиниці, відповідно), гексокіназу (2 субодиниці). Субодиниці в білку можуть бути як однакової, так і різної будови.

Є й більші білки. До них відносяться РНК-полімераза E.coli – 5 ланцюгів, аспартаткарбамоїлтрансферазу – 12 протомерів, глутамінсинтетазу – 12 протомерів, піруватдегідрогеназу – 72 білкових ланцюга.

За хімічним складомвсі білки поділяють на простіі складні. Прості білки містять у структурі лише амінокислоти (

Класифікація білків за будовою.

За структурними ознаками усі білки діляться на дві великі групи: прості білки (протеїни) та складні білки (Протеїди);

· Прості беки (Протеїни). Структура їх представлена ​​лише поліпептидним ланцюгом, тобто. вони складаються лише з амінокислот і поділяються на кілька підгруп. У підгрупи об'єднуються білки близькі за молекулярною масою, амінокислотним складом, властивостями та функціями . У чистому вигляді прості білки трапляються рідко. Як правило, вони входять до складу складних білків.

· Складні білки (протеїди) складаються з білкового компонента , представленого яким-небудь простим білком, та небілкового компонента званого простетичної частиною. Залежно від хімічної природи простетичної частини складні білки поділяються на підгрупи.

Білки

Протаміни хромопротеїни

Гістони нуклеопротеїни

Альбуміни фосфопротеїни

Глобулини глікопротеїни

Проламіни протеоглікани

Глютеліни ліпопротеїни

Протеїноїди металопротеїни

Характеристика найпростіших білків.

Протаміни та гістони мають найменшу молекулярну масу , у їх складі переважають діамінокарбонові АК: аргінін та лізин (20-30%), тому мають різко виражені основними властивостями (ІЕТ – 9,5-12,0), мають позитивний заряд . Входять до складу складних білків нуклеопротеїнів. У складі нуклеопротеїнів виконують функції: – структурну (беруть участь у формуванні третинної структури ДНК) та регуляторну (здатні блокувати передачу генетичної інформації з ДНК на РНК).

Альбуміни – білки невеликої молекулярної маси (15000-70000), кислі (ІЕТ 4,7), оскільки містять велику кількість глутамінової та аспарагінової кислот , мають негативний заряд . У насиченим розчином сульфату амонію . Функції альбумінів: транспортна - переносять вільні жирні кислоти, холестерин, гормони, лікарські речовини, жовчні пігменти, тобто. є неспецифічними переносниками.

За рахунок високої гідрофільності альбуміни підтримують онкотичний тиск крові,

беруть участь у підтримці кислотно-основного стану (КОС) крові.

Глобуліни - білки з більшою, ніж у альбумінів, молекулярною масою (> 100000), слабокислі чи нейтральнібілки (ІЕТ 6-7,3)оскільки містять менше, ніж альбуміни, кислих амінокислот. Осідають напівнасиченим (50%) розчином сульфату амонію. . Входять до складу складних білків - глікопротеїнів та ліпопротеїнів та у їх складі виконують функції: транспортну, захисну (імуноглобуліни), каталітичну, рецепторну та ін.

Проламіни та глютеліни - рослинні білки, що містяться в клейковині насіння злакових рослин, нерозчинні у воді, розчинах солей, кислотах і лугах, але на відміну від усіх інших білків , розчиняються у 60-80% розчині етанолу. З отримають 20-25% глутамінової кислоти, 10-15% проліну .

Креатинфосфокіназа - фермент, що бере участь у регенерації АТФ при м'язовому скороченні, складається з 2 субодиниць - В (brain) і М (muscle) у різних поєднаннях: ВВ, ВМ, ММ. Всього 3 ізофермен-

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

А. П ПРО ФУНКЦІЮ

Див "Функції білків"

Б. П БУДОВА

1. За формою молекули:

Глобулярні - співвідношення про-

дольної та поперечної осей складає

<10 и в большинстве случаев не более 3-4. Они характеризуются компактной ук-

ладкою поліпептидних ланцюгів. Наприклад: інсулін, альбумін, глобуліни плазми.

Фібрилярні - співвідношення осей> 10. Вони складаються з пучків поліпептидних ланцюгів, спіраллю навитих один на одного і пов'язані між собою поперечними ковалентними та водневими зв'язками. Виконують захисну та структурну функції.

Наприклад: кератин, міозин, колаген, фібрин.

2. За кількістю білкових ланцюгів в одній молекулі

мономерні – мають одну субодиницю (протомір)

полімерні – мають кілька субодиниць.

Наприклад, гемоглобін (4 субодиниці), лактатдегідрогеназа (4 субодиниці), креатинфосфокіназа

(2 субодиниці), РНК-полімераза E.coli (5 ланцюгів), аспартаткарбамоїл-трансфераза (12 протоомерів), піруватдегідрогеназа (72 ланцюга).

3. За хімічним складом:

Прості – містять у складі тільки амінокислоти Складні – крім амінокислот є небілкові компоненти

Прості білки

Структура представлена ​​лише поліпептидним ланцюгом (альбумін, інсулін).

Однак необхідно розуміти, що багато простих білків (наприклад, альбумін) не

існують у „чистому” вигляді, просто зв'язки з небілковою групою слабкі.

Альбуміни

Білки масою ММ = 40кД, мають кислі властивості та негативний заряд при фізіологічних рН, т.к. містять багато глутамінової кислоти. Легко адсорбують

полярні та неполярні молекули, є в крові переносником багатьох речовин

Глобуліни - ММ>100 кД, слабокислі або нейтральні, тому вони слабо гідратовані, менш стійкі і легше осаджуються, що використовується в клініці.

ської діагностиці в "осадових" пробах (тимолова, Вельтмана). Часто містять уг-

льоводні компоненти. Деякі здатні до зв'язування певних речовин: трансферин (переносник Fe), церулоплазмін (переносник Сі), гаптоглобін (пере-

носій гемоглобіну), гемопексин (переносник тема). При електрофорезі поділяють-

ся, як мінімум, на 4 фракції а1, а2, в і у.

Гістони

Білки масою ММ = 24 кД. Мають виражені основні властивості, тобто. при фізіологічних рН заряджені позитивно і тому зв'язуються з ДНК.

Існують 5 типів гістонів:

Н1 - дуже багатий Ліз (29%),

Н2а - помірно багатий Ліз (11%)

та Apr (9,5%),

H2b - помірно багатий Ліз (16%)

та Apr (6,5%),

НЗ – помірно багатий Ліз (10%) та

Н4 – помірно багатий Ліз (11%) та

Радикали амінокислот у складі

гістонів можуть бути ферментативно метильовані, ацетильовані або фосфо-

рильовані. Це змінює сумарний

заряд та інші властивості білків.

Функція:

1. Регулюють активність геному, а саме

– перешкоджають транскрипції,

2. Структурна - стабілізують простір-

структуру ДНК.

Гістони утворюють нуклеосоми (укорочення в 7 разів), далі суперспіраль та „суперсу-

перспіраль". Тим самим вони беруть участь у щільній упаковці ДНК при формуванні

хромосом. Завдяки гістонам розміри ДНК

зменшуються в тисячі разів: адже довжина ДНК досягає 6-9 см (10-1 ), а розміри хромосом –

всього кілька мікрометрів (10-6 )

Протаміни

Колаген

Фібрилярний білок із унікальною структурою. Зазвичай містить моносахаридні (галактоза) та дисахаридні (галактоза-глюкоза) залишки, з'єднані з ОН-

групами деяких залишків гідроксилізину. Складає основу міжклітинного

речовини сполучної тканини сухожилля, кістки, хряща, шкіри, але є, звичайно, і в інших тканинах. Поліпептидна

ланцюг колагену включає 1000 аміно-

кислот і складається з повторюваного триплету [Глі-А-В], де А і В - будь-які,

крім гліцину амінокислоти. В основ-

ном це аланін, його частка становить 11%, частка проліну та гідроксипроліну –

21%. Таким чином, на решту

амінокислоти припадає лише 33%. Структура проліну та гідроксипроліну

не дозволяє утворити а-спіральну

структуру, через це утворюється лівозакручена спіраль, де на один виток

припадає 3 амінокислотні залишки. Гідроксилювання проліну здійснює фермент пролілгідроксилаза, залізо-вмісний фермент, для його повноцінної роботи необхідний вітамін С (аскорбінова кислота). Недостатність аскорбінової кислоти у їжі обумовлює виникнення цинги. Примати і морські свинки втратили здатність синтезувати аскорбінову кислоту і тому повинні отримувати її з їжею. Будучи сильним вос-

позитивним агентом, аскорбінова кислота оберігає від інактивації пролілгідроксилазу, підтримуючи відновлений стан атома заліза у ферменті. Колаген, синтезований за відсутності аскорбінової кислоти, виявляється недогідроксилованим і не може утворювати нормальні за структурою волокна, що призводить до ураження шкіри та ламкості судин.

Молекула колагену побудована з 3 поліпептидних ланцюгів, сплетених між собою в щільний джгут - тропоколагену (довжина = ЗОО нм, d = 1,6 нм). Поліпептидні

ланцюги міцно пов'язані між собою через ε-аміногрупи залишків лізину. Тропокол-

лаген формує великі колагенові фібрили (d=10-300 нм). Фібрили дуже міцні, вони міцніші від сталевого дроту рівного перерізу. Поперечна смуга

ність фібрили обумовлена ​​зсувом молекул тропоколагену один віднос-

тельно друга на 1/4 їх довжини.

У шкірі фібрили утворюють нерегулярно сплетену і дуже густу мережу.

Вироблена шкіра є майже чистим колагеном.

Час напівжиття колагену обчислюється тижнями та місяцями. Ключову роль його обміні грає колагеназа, що розщеплює тропоколаген на 1/4 відстані з С-кінця між Глі і Лей.

У внаслідок розпаду колагену утворюється гідроксипролін. При поразці

сполучної тканини (хвороба Пейджету, гіперпаратиреоїдизм) екскреція гідро-

ксипроліну зростає та має діагностичне значення. У міру старіння організму в тропоколагені утворюється все більша кількість поперечних зв'язків, що де-

6. Глютелини

7. Склеропротеїни (протеїноїди)

Альбуміни.Найпоширеніша група білків. Характеризуються високим вмістом лейцину (15 %) та низьким – гліцину. Молекулярна маса – 25000-70000. Водорозчинні білки. Осідають при насиченні розчинів нейтральними солями. Додавання однієї солі зазвичай не призводить до осадження білків, за винятком (NН 4) 2 SО 4 для осадження зазвичай потрібна суміш солей одно-і двовалентних катіонів (NaCl і MgSO 4 , Na 2 SO 4 і MgCl 2). (NН 4) 2 SО 4 починає осаджувати альбуміни при 65% насичення, а повне осадження настає при 100% насичення.

Альбуміни становлять 50% білків плазми, 50% білків яєць.

Приклади: лактоальбумін – білок молока, овоальбумін – яєчний альбумін, сероальбумін – сироватка крові.

Глобуліни.Найчисельніша група білків в організмі тварин. За амінокислотним складом глобуліни схожі на альбуміни, але відрізняються високим вмістом гліцину (3-4%). Молекулярна маса - 9×10 5 – 1,5×10 6 . Фракція не розчинна у воді, тому випадає в осад при відділенні солей діалізом. Розчиняються у слабких розчинах нейтральних солей, проте високі концентрації останніх беруть в облогу глобуліни. Наприклад, (NН 4) 2 SО 4 висолює глобуліни при 50% насичення (проте, повного поділу альбумінів і глобулінів не відбувається).

До глобулінів відносяться сироватковий, молочний, яєчний, м'язовий та інші глобуліни.

Поширені в насінні олійних та бобових рослин. Легумін – горох (насіння), фазеолін – насіння квасолі, едестин – насіння конопель.

Протаміни.Основні білки з низькою молекулярною масою (до 12000), завдяки чому деякі з них проходять через целофан при діалізі. Протаміни розчиняються у слабких кислотах, не осаджуються при кип'ятінні; у молекулі вміст диаминомонокарбоновых кислот становить 50-80 %, особливо багато аргініну і 6-8 інших амінокислот. У протамінах немає цис, триі асп,часто відсутні тир, фен.

Протаміни міститься у статевих клітинах тварин і людини, складають основну масу нуклеопротеїдів хроматину цього типу. Протаміни надають ДНК біохімічної інертності, що є необхідною умовою збереження спадкових властивостей організму. Синтез протамінів відбувається в процесі сперматогенезу у цитоплазмі статевої клітини, протаміни проникають у клітинне ядро, у міру дозрівання сперми витісняють гістони з нуклеотидів, утворюючи міцний комплекс із ДНК, таким чином захищаючи спадкові властивості організму від несприятливих впливів.

Протаміни у великій кількості зустрічаються в спермі риб (сальмін - лососеві риби, клупеїн - оселедець). Протаміни виявлені у представників рослин – виділені зі спор плауна.

Гістони.Є лужні білки з молекулярною масою 12000-30000, на частку діаміномонокарбонових кислот припадає 20-30 % (аргінін, лізин). Гістони є білковою частиною нуклеопротидів.

Гістони входять у структуру хроматину, переважають серед білків хромосом, тобто у ядрах клітин.

Гістони – консервативні в еволюційному плані білки. Гістони тварин та рослин характеризуються близькими величинами відношення аргініну до лізину, містять близький набір фракцій.

Проламіни.Є білками рослинного походження. Слабо розчиняються у воді, добре розчиняються в 60-80%-му етиловому спирті. У їхньому складі багато амінокислоти проліну (звідси назва проламін), а також глутамінової кислоти. У дуже незначній кількості ці білки входять ліз, арг, глі. Проламіни характерні виключно для насіння злаків, де виконують роль запасних білків: у насінні пшениці та жита – білок гліадин, у насінні ячменю – гордеїн, кукурудзи – зеїн.

Глютеліни.Добре розчинні в лужних розчинах (0,2-2% NaOH). Це білок рослин, що містяться в насінні злаків та інших культур, а також у зелених частинах рослин. Комплекс лужнорозчинних білків насіння пшениці отримав назву глютенін, рису – оризенін. Гліадин насіння пшениці у поєднанні з глютеніном утворює клейковину, властивості якої значною мірою визначають технологічні якості борошна та тіста.

Склеропротеїни (протеїноїди).Білки опорних тканин (кісток, хрящів, сухожиль, вовни, волосся). Відмінна риса - нерозчинність у воді, сольових розчинах, розведених кислотах та лугах. Чи не гідролізуються ферментами травного тракту. Протеїноїди – фібрилярні білки. Багаті на гліцин, пролін, цистин, немає фенілаланіну, тирозину, триптофану, гістидину, метіоніну, треоніну.

Приклади протеїноїдів: колаген, проколаген, еластин, кератини.

Складні білки (протеїди)

Включають два компоненти - білковий та небілковий.

Білкова частина – простий білок. Небілкова частина - простетична група (від грец. рrostheto - приєдную, додаю).

Залежно від хімічної природи простетичної групи протеїди поділяються на:

До кислих глікопротеїдів відносяться муцини та мукоїди.

Муцини- основа слизів організму (слини, шлункового та кишкового соку). Захисна функція: послаблюють подразнення слизової оболонки травного тракту. Муцини стійкі до дії ферментів, що гідролізують білок.

Мукоїді - білки синовіальної рідини суглобів, хрящів, рідини очного яблука. Виконують захисну функцію, є мастильним матеріалом в апараті руху.

Нуклеопротеїди.Усі нуклеїнові кислоти поділяються на два типи залежно від того, який моносахарид входить до складу. Нуклеїнова кислота називається рибонуклеїновою (РНК), якщо до її складу входить рибоза, або дезоксирибонуклеїнової (ДНК), якщо до її складу входить дезоксирибоза.

За участю нуклеїнових кислот відбувається утворення білків, що є матеріальною основою всіх життєвих процесів. Інформація, що визначає особливості структури білків, «записана» у ДНК і передається у ряді поколінь молекулами ДНК. РНК є обов'язковими та першорядними учасниками самого механізму біосинтезу білків. У зв'язку з цим організм містить РНК особливо багато у тих тканинах, у яких інтенсивно утворюються білки.

Нуклеопротеїди – складні білки, які містять білковий компонент (протаміни, гістони) та небілковий компонент – нуклеїнові кислоти.

Хромопротеїди.До хромопротеїдів належать складні білки, у яких небілковою частиною є пофарбовані сполуки, що належать до різних класів органічних речовин: порфіринові структури, флавінаденіндінуклеотид (ФАД), флавінаденінмононуклеотид (ФМН) та ін.

Порфіринове кільце з координаційно пов'язаним з ним іоном заліза входить як простетична частина до складу ряду окисно-відновних ферментів (каталаза, пероксидаза) і групи переносників електронів - цитохромів. Хромопротеїдами є і флавінові дегідрогенази або «жовті дихальні ферменти» - флавопротеїни (ФП). Білкова частина їхньої молекули пов'язана з ФАД або ФМН. Типовими хромопротеїдами є родопсин, гемоглобін крові.

Металопротеїди.Комплекси іонів металів з білками, у яких іони металів приєднані безпосередньо до білка, будучи складовою білкових молекул.

У складі металопротеїдів часто зустрічаються такі метали, як Cu, Fe, Zn, Mo та ін. Типовими металопротеїдами є деякі ферменти, що містять перелічені метали, а також Mn, Ni, Se, Ca та ін.

До металопротеїдів відносяться цитохроми – білки дихального ланцюга, що містять залізо.

Виявлено білки - селенопротеїни,у яких селен, найімовірніше, ковалентно приєднаний до ароматичної чи гетероциклічної групи. Один із селенопротеїнів міститься у м'язах тварин.

У деяких морських тварин виявлено білок, що містить ванадій. ванадохром, що, найімовірніше, переносником кисню.

Ліпопротеїди.Простетичною групою у цих складних білках є різні жироподібні речовини – ліпіди. Зв'язок між компонентами ліпопротеїдів може бути різного ступеня міцності.

У складі ліпопротеїдів виявлено як полярні, так і нейтральні ліпіди, а також холестерин та його ефіри. Ліпопротеїди є обов'язковими компонентами всіх клітинних мембран, де їхня небілкова частина представлена ​​в основному полярними ліпідами - фосфоліпідами, гліколіпідами. Ліпопротеїди завжди присутні у крові. Інозитолдіфосфатвмісний ліпопротеїд виділений з білої речовини мозку, до складу ліпопротеїдів сірої речовини мозку входять сфінголіпіди. У рослин значна частина фосфоліпідів у протоплазмі знаходиться також у формі ліпопротеїдів.

Відомі комплекси ліпідів та білків, білкова частина яких містить багато гідрофобних амінокислот, ліпідний компонент часто переважає над білковим. В результаті такі складні білки розчинні, наприклад, у суміші хлороформу і метанолу. Подібного роду комплекси називаються протеоліпідами.Вони у великій кількості містяться в мієлінових оболонках нервових клітин, а також у синаптичних мембранах та внутрішніх мембранах мітохондрій.

Функція ліпопротеїдів – транспортують ліпіди в організмі.

Білки-ферменти.Велика група протеїдів, побудованих із простих білків та простетичних груп різної природи, що виконують функції біологічних каталізаторів. Небілкові компоненти – вітаміни, моно- та динуклеотиди, трипептиди, фосфорні ефіри моносахаридів.

В організмі людини міститься понад 50 000 індивідуальних білків, що відрізняються первинною структурою, конформацією, будовою активного центру та функціями. Однак до цього часу немає єдиної та стрункої класифікації, що враховує різні особливості білків. У основі наявних класифікацій лежать різні ознаки. Так білки можна класифікувати:

 за формою білкових молекул (глобулярні – округлі або фібрилярні – ниткоподібні)

 за молекулярною масою (низькомолекулярні, високомолекулярні)

 за функціями, що виконуються (транспортні, структурні, захисні, регуляторні та ін.)

 по локалізації у клітині (ядерні, цитоплазматичні, лізосомальні та ін.)

 за структурними ознаками та хімічним складом білки поділяються на дві групи: прості та складні. Прості білки представлені тільки поліпептидним ланцюгом, що складається з амінокислот. Складні білки мають у своєму складі білкову частину та небілковий компонент (простетичну групу). Однак і ця класифікація не ідеальна, оскільки в чистому вигляді прості білки зустрічаються в організмі рідко.

Характеристика найпростіших білків.

До простих білків відносять гістони, протаміни, альбуміни та глобуліни, проламіни та глютеліни, протеїноїди.

Гістони- Тканинні білки численних організмів, пов'язані з ДНК хроматину. Це білки маленької молекулярної маси (11-24 тыс.так). За електрохімічними властивостями ставляться до білків з різко вираженими основними властивостями (полікатіонні білки), ІЕТ у гістонів коливається від 9 до 12. Гістони мають лише третинну структуру, зосереджені переважно у ядрах клітин. Гістони пов'язані з ДНК у складі дезоксирибонуклеопротеїнів. Зв'язок гістон-ДНК електростатичний, тому що гістони мають великий позитивний заряд, а ланцюг ДНК-негативний. У складі гістонів переважають діаміномонокарбонові амінокислоти аргінін, лізин.

Виділяють 5 типів гістонів. Поділ заснований на ряді ознак, головною з яких є співвідношення лізину і аргініну у фракціях, чотири гістони Н2А, Н2В, Н3 і Н4 утворюють октамерний білковий комплекс, який називають «нуклеосомний кор». Молекула ДНК «накручується» на поверхню гістонового октамера, роблячи 1,75 обороту (близько 146 пар нуклеотидів). Такий комплекс гістонових білків із ДНК служить основною структурною одиницею хроматину, її називають «нуклеосома» .

Основна функція гістонів - структурна та регуляторна. Структурна функція у тому, що гістони беруть участь у стабілізації просторової структури ДНК, отже, хроматину і хромосом. Регуляторна функція полягає у здатності блокувати передачу генетичної інформації від ДНК до РНК.

Протаміни- своєрідні біологічні замінники гістонів, але відрізняються від них складом та структурою. Це низькомолекулярні білки (М - 4-12 тис. так), мають різко вираженими основними властивостями через великий вміст у них аргініну (80%).

Як і гістони, протаміни – полікатіонні білки. Вони зв'язуються з ДНК у хроматині сперміїв та перебувають у молока риб.

Сальмін – протамін з молоки лосося.

Скумбрін – з молоки скумбрії.

Протаміни роблять компактною ДНК сперматозоїдів, тобто. виконують як і гістони, структурну функцію, проте виконують регуляторну.

Альбуміни та глобуліни.

Альбуміни (А) та глобуліни (Г).

А та Г білки, які є у всіх тканинах. Сироватка крові найбільш багата на ці білки. Вміст альбумінів у ній становить 40-45 г/л, глобулінів 20-30 г/л, тобто частку альбумінів припадає більше половини білків плазми крові.

Альбуміни-білки щодо маленький молекулярної маси (15-70 тис. так); вони мають негативний заряд та кислі властивості, ІЕТ – 4,7, містять багато глутамінової амінокислоти. Це сильно гідратовані білки, тому вони осідають тільки при великій концентрації водовіднімних речовин.

Завдяки високій гідрофільності, невеликим розмірам молекул, значній концентрації альбуміни відіграють важливу роль у підтримці осмотичного тиску крові. Якщо концентрація альбумінів нижча за 30 г/л, змінюється осмотичний тиск крові, що призводить до виникнення набряків. Близько 75-80% осмотичного тиску крові посідає частку альбумінів.

Характерною властивістю альбумінів є їхня висока адсорбційна здатність. Вони адсорбують полярні та неполярні молекули, виконуючи транспортну роль. Це неспецифічні переносники, вони транспортують гормони, холестерол, білірубін, лікарські речовини, іони кальцію. Зв'язування та перенесення довголанцюгових жирних кислот – основна фізіологічна функція сироваткових альбумінів. Альбуміни синтезуються переважно в печінці та швидко оновлюються, період їхнього напіврозпаду 7 днів.

Глобуліни- білки з більшою, ніж альбумін молекулярною масою. Глобуліни слабокислі або нейтральні білки (ІЕТ = 6 - 7,3). Деякі з глобулінів мають здатність до специфічного зв'язування речовин (специфічні переносники).

Можливе фракціонування білків сироватки крові на альбуміни та глобуліни методом висолювання за допомогою (NH 4) 2 SO 4 . У насиченому розчині осаджуються альбуміни як легша фракція, напівнасиченому – глобуліни.

У клініці широкого поширення набув метод фракціонування білків сироватки крові шляхом електрофорезу. При електрофоретичному поділі білків сироватки крові можна виділити 5-7 фракцій: Характер і ступінь зміни білкових фракцій сироватки крові при різних патологічних станах становить великий інтерес для діагностичних цілей. Зменшення альбумінів спостерігається внаслідок порушення їх синтезу, дефіциту пластичного матеріалу, порушення синтетичної функції печінки, ураження нирок. Зміст глобулінів зростає при хронічних інфекційних процесах.

Електрофорез білків сироватки.

Проламіни та глютеліни.

Це група рослинних білків, які містяться виключно у клейковині насіння злакових рослин, де виконують роль запасних білків. Характерною особливістю проламінів є те, що вони не розчиняються у воді, сольових розчинах, лугах, але розчиняються в 70% розчині етанолу, тоді як всі інші білки випадають в осад. Найбільш вивчені білки гліадин (пшениця) та зеїн (кукурудза). Встановлено, що проламіни містять 20-25% глутамінової кислоти та 10-15% проліну. Ці білки, наприклад, гліадин, в нормі у людини розщеплюються, але іноді при народженні фермент, що розщеплює цей білок, відсутній. Тоді цей білок перетворюється на продукти розпаду, які мають токсичну дію. Розвивається захворювання целіакія – непереносимість рослинних білків.

Глютеліни - теж рослинні білки, не розчинні у воді, в розчинах солей, етанолі. Вони розчиняються у слабких лугах.

Протеїноїди.

Білки опорних тканин (кісток, хрящів, сухожиль, зв'язок), кератини – білки волосся, рогів, копит, колагени – білки сполучної тканини, еластин – білок еластичних волокон.

Всі ці білки відносяться до фібрилярних, не гідролізуються у шлунково-кишковому тракті. Колаген становить 25-33% від загальної кількості білка організму дорослої людини або 6% від маси тіла. Пептидна ланцюг колагену містить близько 1000 амінокислотних залишків, з яких кожна 3-я амінокислота – гліцин, 20% складають пролін та гідроксипролін, 10% аланін. При формуванні вторинної та третинної структур цей білок не може давати типових a-спіралей, оскільки амінокислоти пролін та оксипролін можуть давати лише один водневий зв'язок. Тому поліпептидний ланцюг на ділянці, де знаходяться ці амінокислоти, легко згинається, тому що не утримується, як завжди, другим водневим зв'язком.

Еластін –це основний структурний компонент еластичних волокон, які містяться в тканинах, що мають значну еластичність (кровоносні судини, зв'язки, легені). Властивості еластичності виявляються високою розтяжністю цих тканин та швидким відновленням вихідної форми та розміру після зняття навантаження. У складі еластину міститься багато гідрофобних амінокислот (гліцину, валіну, аланіну, лейцину, проліну).

СКЛАДНІ БІЛКИ

Складні білки, крім поліпептидних ланцюгів, містять у своєму складі небілкову (простетичну) частину, представлену різними речовинами. Залежно від хімічної природи небілкової частини виділяють такі групи складних білків:

хромопротеїни

вуглевод – білкові комплекси

ліпід – білкові комплекси

нуклеопротеїни

фосфопротеїни